耶鲁研究员使神经细胞增长更加明朗结构的

耶鲁的研究员通过识别分子 “马达”蛋白质的，肌球蛋白II 新颖的功能使神经细胞增长更加明朗结构的，根据在本质细胞生物学的条款。

当神经细胞开发或尝试在故障以后收回，他们延伸生长锥，高度作为环境传感器的灵活的扩展名。 他们收集对神经细胞的直进的生长锥使用信息，并且长期知道这样预付款取决于肌动蛋白细丝网络被协调的装配。

这个工作牵连分子马达，肌球蛋白 II，作为回收肌动蛋白网络和根本地感觉和处理神经增长的进程的一个关键部分。

在肌球蛋白系列的蛋白质功能作为分子马达; 最熟悉的 myosins 关闭在重点和骨骼肌的收缩。 肌球蛋白 II 马达在功能介入例如处理的细胞移动、细胞分裂和受伤的关闭。 当骨骼 myosins 详细时被学习了，非肌肉 myosins 开始了解，并且此工作识别他们的一个新的角色。

研究员，导致由保罗 Forscher，分子，蜂窝电话和发展生物教授在耶鲁使用了称萤光斑点显微学或者 FSM 的一个技术，直接地让他们发现肌动蛋白细丝集合、反汇编和移动在活细胞。 他们使用 FSM 监控在神经细胞的肌动蛋白动力对待与称 blebbistatin 的一种新的药物，那放松非肌肉肌球蛋白 II 和有效阻拦进程例如细胞分裂。

“过去研究着重肌动蛋白结构如何被装配在能动的细胞前沿”，说 Forscher。 “本文调查销售量或回收肌动蛋白网络。 作为对肌动蛋白网络集合的补全，回收是必要防止可能实际上妨碍神经细胞的预付款的肌动蛋白积累”。

Forscher 比作了在生长锥的肌动蛋白网络到经常被装配在前沿并且向后方被移动的一辆分子踏车，关闭由肌球蛋白 II 马达位于其后端。 但是，组成此肌动蛋白踏车的网络经常被回收在这个后端，并且被释放完成 “虚拟传送带”循环和再使用肌动蛋白分子。

“惊奇地，神经细胞生长锥在宽度迅速地加倍的，当肌球蛋白 II 由 blebbistatin 阻拦”， Forscher 说。 “FSM 看见这由效率低回收肌动蛋白细丝造成在肌动蛋白网络踏车的背后”。

回收肌动蛋白捆绑在称 filopodia 的结构的末端最严格受影响。 因为 filopodia 在生长锥指导，认为扮演关键知觉作用这是重要的 -- 建议发信号肌动蛋白的细丝回收和可能亲密地涉及。

这个小组在伤害以后现在调查这些发现的涵义神经增长控制的，与在脊髓神经维修服务的特别的好处。

http://www.yale.edu