A ryhmän EPFL, (Ecole Polytechnique Fidirale de Lausanne), tutkijoiden Lausannen yliopisto, Yliopiston ja Tel Aviv University nostaa biologian ja tilastollinen fysiikan yhdessä vastata kysymykseen siitä, miten molekyyli chaperones taittelu, huonosti ja vetää proteiineja solun ympärille.
Niiden tulokset näkyvät huhtikuu 3 viikon ennakon verkkolehden Akatemian kansallisen menettelyn.
Sarjan kampuksella cafi Lausanne keskustelut on blossomed EPFL fysiikan professori Paolo De Los Rios ja Lausannen yliopisto biologian professori Pierre Goloubinoff ylimääräisessä yhteistyötä. Käyttämällä tilastollinen fysiikan periaatteet, ne katsovat yksinkertainen, yhden mekanismi, joka kerrotaan molekyyli chaperones proteiinin taitto ja vesieliön, Korvauselimen samaan aikaan pitkään jatkuneen kiista tämän prosessin kautta mekaaninen rooli.
Molekyyli chaperones ovat erikoistuneita proteiinit, jotka auttavat muita proteiinien etsiä niiden asianmukaisen conformations ja saavuttamaan niiden asianmukaisen Paikkamerkinnät-soluun. Biologien ja biochemists ovat keskusteli, miten yksi näistä chaperones, Hsp70, hallitsee mekaaninen työn liukumalla proteiinin aggregaattien ja pulling proteiinien otetaan solun eri osastojen, yli kahden vuosikymmenen ajan, soveltamista. Se on piirrolla "Power", jossa chaperone käyttää vipuvaikutustuen ja tuottaa mekaanista voimaa että vetää proteiini tai "Brownian Ratchet", joka joka chaperone esiintyminen ja itse proteiinin terminen vaihtelut yhdistää vetämään proteiini? Ei ole yksi selitys optimointiperuste ylivoimaisesti näyttöä työskennelläänkö. Tärkeämpää kumpikaan teoriaa selitetään koko alue, Hsp70 n toimintaa.
Käyttämällä niiden etukäteen tuloksia biokemia, De Los Rios ja Goloubinoff poistettu molekyyli geometria, tilastollinen fysiikka ja Presbyterian churches lakien yrittää ratkaista ongelma. Tulos, joka ne päälleäänitettäviksi "Tropic vetämällä", on muokattu Brownian Ratchet mekanismi. Molekyylijärjestelmien, ne selittävät, on totella fysiikan lakien ja pyrkiä tasapainoon. Prosessin ne lisäävät niiden entropia. Kun liitetty proteiinia, Hsp70 molekyylin osuu Kalvosuodattimia tai ohjelmistokokoelmaa, pieni voimassa entropia takia se työntää pois uudelleen, vetämällä proteiinin ohjelmalohko yhdessä sen kanssa. Yhteiskäyttäjiä osoittaa, että tämän Tropic vaikutus, yhdistetyn proteiinin omien terminen hintavaihteluiden lähettämissijainnin tarpeeksi voimassa vetämään proteiinin kautta Mitokondrio Kalvosuodattimia kapea huokosten tai disentangle koostefunktio solussa.
"Meille selitys on niin yksinkertainen," De Los Rios sanoo, ", että lähes pettymys. Olemme jo näyttäneet yksi yksinkertainen mekanismi voidaan selittää Hsp70 solussa toimintoja."
Monien sairauksien - keskuudessaan hullun lehmän, Parkinsonin ja Alzheimerin taudin--aiheuttamat misfolded proteiinien tai kokoavat. Goloubinoff korostaa muuttavia miten chaperones kuten Hsp70 funktio on tärkeä perusta, joka on vahvistettava ennen toivomme kehittää strategioita käsitellä tällaiset proteiinin misfolding pathologies.
Yksinkertainen, elegantti ratkaisuja belie usein taistelua, joka meni niiden luomisesta. Yhteiskäyttäjiä investoineet paljon aikaa, energian (ja kahvin!) tuntemukseen kulttuuri ja kieli toistensa kurinalaisuutta. Nyt pyyntiponnistuksen on erinomainen esittelyn tieteidenvälisiä fysiikan ja biologian mahdollisuuksia ilmeisesti tuottaneet tuloksia.
http://www.epfl.ch