Efter flere år med spekulerer på, hvordan organismer formået at skabe selv-medikamenter, såsom anti-svampe agenter, har kemikere opdaget den simple hemmelighed.
Forskerne vidste allerede, at et bestemt enzym var i stand til at lokke en reaktion ud af stædig kemiske concoctions til at generere en stor familie af medicinsk værdifulde forbindelser kaldet halogenerede naturlige produkter. Spørgsmålet var, hvordan de gør det?
Kemikere ville elske at have, at enzymets evne, så de effektivt kunne reproducere, eller lidt re-engineering, disse produkter, som indeholder antibiotika, anti-tumor agenter og fungicider.
Takket være MIT kemi lektor Catherine L. Drennan 's seneste krystallografi detektivevner, at hemmeligheden bag enzymets misundelsesværdige dygtighed er kommet frem i lyset, og det synes næsten anti-klimaks. Det er simpelthen et spørgsmål om størrelsen af en af dens dele.
"Hvis et enzym er en pistol, der skyder til at forårsage en reaktion, så vi ønskede at vide, den mekanisme, der trækker på aftrækkeren," Drennan sagt. "I kemi, vi ofte nødt til at se på 'molekyler, molekyler ud.' Med halogenerede naturlige produkter, dog kunne vi ikke finde ud af, hvordan det skete, fordi kemikalier er så reaktive. Nu da vi har enzymets struktur og regnede ud, hvordan det fungerer, det giver mening. Men det er ikke, hvad vi ville have forudset . "
For at gøre halogenerede naturlige produkter, enzymer katalyserer omdannelsen af en helt ureaktivt del af et molekyle, i dette tilfælde en methyl gruppe. De bryder specifikke kemiske bindinger, og derefter erstatte et brintatom med en halogenid, et af de elementer fra kolonnen i det periodiske tabel, der indeholder klor, brom og jod. I laboratoriet, er det en meget udfordrende opgave, men naturen udretter det næsten nonchalant. Tricket indebærer anvendelse af en turbo-ladet enzym, der indeholder jern.
Et fingerpeg om, hvordan disse enzymer fungerer opstået fra en undersøgelse fra 2005 af Christopher T. Walsh fra Harvard Medical School , Drennan er samarbejdspartner og medforfatter af undersøgelsen blev offentliggjort i marts 16 Udstedelse af Nature . Ser man på de SyrB2 enzym, der mikroorganismen Pseudomonas syringae bruger til at producere den antimykotikum syringomycin, opdagede han havde en enkelt jern atom i proteinet aktive site og den del, der er ansvarlig for den kemiske reaktion.