Uma colaboração inovadora entre cientistas do Los Alamos National Laboratory , Fox Chase Cancer Center ea Universidade de Tennessee tem aplicado com sucesso difração de nêutrons para criar um mapa tridimensional da estrutura da enzima D-xilose isomerase.
É um sistema modelo para entender outras proteínas envolvidas em processos biológicos.
O primeiro a localizar os átomos de hidrogênio da enzima ativa, a nova pesquisa serão publicados on-line na semana de 15-19 maio na edição adiantada de Proceedings of the National Academy of Sciences , bem como na edição da revista de junho. Átomos de hidrogênio são a locomotiva da enzima, levando a cabo as reações químicas que facilita - tais como a conversão de glicose em frutose para produzir o xarope de milho rico em frutose amplamente utilizado para adoçar refrigerantes e outros alimentos comerciais.
Encontrar os átomos de hidrogênio revela como a água (H2O) as moléculas estão ligados em uma proteína. A forma como a água interage influencia a função da proteína.
Trabalho na Fox Chase laboratório de Jenny P. Glusker, D. Phil., Revelado pela primeira vez a estrutura da D-xilose isomerase em 1984 usando cristalografia de raios X.
"No entanto, esta técnica faz um trabalho pobre de localização de átomos de hidrogênio, que compõem cerca de metade de todos os átomos em uma proteína", explicou Amy K. Katz, um Fox cientista perseguição visitante da Universidade do Tennessee, em Knoxville e um dos principais autores o novo relatório, juntamente com Gerard J. Bunick, Ph.D., da Universidade de Tennessee.
"Agora, usando a única fonte do mundo de fragmentação de nêutrons equipado para estudos de proteínas de difração, com base em Los Alamos National Laboratory, foi possível localizar os átomos de hidrogênio em sítios ativos em cristais de D-xilose isomerase", disse Katz. "Esta pesquisa demonstra o potencial para a localização e compreensão dos processos de transferência de átomo de hidrogênio em grandes sistemas biológicos, o que poderia levar a remédios melhores e mais bem orientada."