Een eiwit lange gedachte om slechts mechanische steun voor het houden van cellen en weefsels van letterlijk uiteenvallen te verlenen blijkt om veel breder nut te hebben.
In een paar rapporten, eiwit is K17 gevonden om het gekronkeld helen ook te beïnvloeden en de structurele integriteit van haarfollikelen, volgens de onderzoekers van Johns te handhaven Hopkins.
Het gekronkeld-heelt werk, in 18 Mei kwestie van Aard wordt, werpt licht op gepubliceerd af hoe het lichaam wonden herstelt en implicaties kan hebben voor het verhinderen van of het behandelen van chronische wonden zoals druk of bedpijnlijke plekken het gevolg zijnd van lange periodes van onbeweeglijkheid die. Samen met de pijn en het met littekens bedekken, verhogen de bedpijnlijke plekken beduidend gezondheidszorgkosten in verpleeghuizen en de ziekenhuizen.
Een afzonderlijk rapport door de zelfde die groep Hopkins, in 15 Mei kwestie van Genen en Ontwikkeling wordt gepubliceerd, meldt een nieuwe en verschillende rol voor de zelfde proteïne in het bevorderen van de haarfollikelgroei, hoewel de onderzoekers snel waren om te waarschuwen dat er niets in hun werk - maar toch - zijn om een manier voor te stellen om menselijke kaalheid te verhinderen of te genezen.
K17 behoort tot een familie van proteïnen als keratine middengloeidraden worden bekend, die deel van cytoskeleton, een ingewikkeld netwerk van flexibele eiwitvezels uitmaken die celvorm en sterkte die handhaven. Door muizen genetisch te bestuderen aan gebrek K17 worden gebouwd, ontdekten de onderzoekers Hopkins dat de cellen het nodig hebben om signalen aan te zetten die tot de vervaardiging van nieuwe proteïnen en de celgroei leiden wanneer de huid die wordt beschadigd.
„Tonen wij Hier een volledig nieuwe en misschien onafhankelijke, niet-mechanische functie waarin deze gloeidradenklink op en regelen cel signalerende proteïnen,“ zegt de hogere auteur van de studie, Pierre A. Coulombe, Ph.D., professor van biologische chemie in het Instituut voor Fundamentele Biomedische Wetenschappen in Hopkins. De „betrokkenheid van K17 in het gekronkeld helen is niet eerder gekend om het maken van proteïnen te beïnvloeden, en deze informatie heeft diepgaande implicaties voor ons begrip van de rol van cytoskeleton in beschadigde cellen,“ Coulombe zegt.
Wanneer de huid van normale muizen wordt verwond, maken de huidcellen die de wond omringen in het algemeen, meer K17 proteïne en meer proteïnen en worden veel groter dan intacte huidcellen. De Muizen die de K17 proteïne niet hebben zijn langzamer bij het helen van huidwonden dan normale muizen.
Volgens de onderzoekers, zijn de muizen zonder K17 langzamer bij het maken van nieuwe proteïnen, en hun verblijf van huidcellen kleiner dan huidcellen met K17. Groei van de Cel als gevolg van de vervaardiging van nieuwe die proteïnen is voor een deel door verscheidene eiwitkatalysators wordt gecontroleerd, of de enzymen, met inbegrip van twee riepen Akt en mTOR. De onderzoekers vonden dat de cellen die K17 niet hebben ook een minder actieve weg hebben Akt/mTOR die voorstelt, dat K17 op de een of andere manier met Akt/mTOR in wisselwerking staat om de celgroei en eiwitsynthese te controleren.
Door cellen met een chemische „super-lijm“ te behandelen die proteïnen in de cellen om aan hun meest dichtbijgelegen buren veroorzaakt te plakken, kon het onderzoeksteam K17 en alle andere die proteïnen uit vissen aan het wordt geplakt. Één hiervan geroepen, 14-3-3 (sigma) niet alleen bindt aan K17, maar verondersteld om de weg te activeren Akt/mTOR om eiwitsynthese en celgrootte te verhogen. In verdere experimenten, introduceerden de onderzoekers normale K17 proteïne in cellen opnieuw die het niet hebben, die 14-3-3 (sigma) om aan K17 veroorzaakte te binden, het tarief van nieuwe eiwitvervaardiging met 30 percenten verhoogde en de grootte van de cellen verhoogde.