A nova enzima desenvolvida originalmente para o processamento comercial de alimentos acaba por também rapidamente e quase completamente, quebrar moléculas de glúten todo, assim como os peptídeos de células T estimulantes que causam a doença celíaca, uma doença digestiva com nenhum tratamento efetivo atual que não seja evitando trigo, cevada centeio ou produtos.
Além disso, a enzima funciona melhor em exatamente o tipo de ambiente fisiológico encontrado no estômago humano e funciona 60 vezes mais rápido do que uma enzima antes promissor, que não foi eficaz em condições ácidas e foi inativada pela pepsina, ambas as quais são encontrados no estômago.
"Com base nos nossos resultados, há agora é uma chance realista de que a suplementação oral com uma enzima pode garantir a degradação de glúten no estômago antes de atingir o intestino delgado, onde causa problemas para as pessoas com doença celíaca", segundo Koning Frits pesquisador, na Leiden University Medical Center, na Holanda, que liderou a equipe que publicou uma nova pesquisa sobre o seu trabalho.
O papel, "a degradação glúten altamente eficiente com uma endoprotease prolil recém-identificadas: implicações para a doença celíaca," está na linha American Journal of Physiology-Gastrointestinal e Fisiologia do Fígado, publicado pela The American Physiological Society. Pesquisa foi por Dariusz Stepniak, Liesbeth Spaenij-Dekking, Mitea Cristina, Moester Martine, de Arnoud Ru, Renee Baak-Pablo, Peter van Veelen e Frits Koning de Leiden University Medical Center, na Holanda, e Edens Luppo de Especialidades Food DSM, Delft .
O endoprotease prolil nova (PEP), que foi estudado é derivada de Aspergillus niger (AN), um fungo comum. Cepas de A. niger são usados na produção industrial de ácido cítrico e glucônico, bem como produzir enzimas grau vários alimentos.
Porque não existem modelos animais da doença celíaca, "a eficácia in vivo da AN-PEP para desintoxicação glúten acabará por ter de ser abordada em estudos clínicos envolvendo pacientes com doença celíaca. AN-PEP parece ser um candidato principal para tais testes clínicos", , concluiu o jornal. Quanto ao momento de qualquer desses ensaios, Koning disse: "Esta é uma opção a equipe pretende explorar no futuro."
A doença celíaca afeta cerca de 2 milhões de americanos e também é encontrada na Europa, Índia e partes do Oriente Médio. É causada por uma resposta imunológica descontrolada ao glúten de trigo e proteínas similares de centeio e cevada, que causam diarréia, desnutrição e déficit de crescimento, pois inibe a absorção nutricional.
"É uma doença branca, com um amplo espectro de sintomas, nem todos os pacientes são igualmente afetados, mas não entendemos por que esse é o caso", disse Koning. "Ele é conhecido por estar associado com o gene HLA-DQ2", observou ele, "mas enquanto cerca de 25% da população branca tem esse gene, apenas cerca de um em 100 a doença, por isso é realmente uma doença muito intrigante em muitos maneiras. "
Atualmente a única maneira de evitar os sintomas da doença é evitando os produtos trigo, cevada e centeio. "Parece fácil, mas especialmente glúten é difundido na dieta ocidental", disse Koning. O glúten é muitas vezes usado como aditivo alimentar, pois adiciona conteúdo de proteína barata e também dá massa a sua elasticidade e aderência, o que ajuda na fabricação. Por exemplo, Koning disse: "pacientes celíacos podem comer batatas fritas, mas não se ter adicionado paprika ou outras especiarias, porque eles estão" colados "ao chip com glúten."
Tentativas anteriores de encontrar não-humanos proteases para a desintoxicação glúten (proposto pela primeira vez no final de 1950) centrou-se na oligopeptidases prolil (POP), mais notavelmente FM-POP, que foi capaz de quebrar seqüências glúten in vitro. No entanto pH FM-POP operacional ideal é entre 7 e 8, por isso não funcionou bem no pH mais ácido do estômago que desce a 2 em um estágio. Uma combinação de pH 2 e pepsina "imediatamente inativada FM-POP", disse o jornal. AN-PEP, por outro lado, é ativo de pH 2-8, com efeito ótimo em torno de pH 4. A combinação de pH 2 e pepsina não afetou AN PEP-atividade.
"Um tratamento eficaz para doença celíaca enzimática exige os meios de destruir todos ou pelo menos a grande maioria de glúten derivado sequências estimulantes de células T", disse o jornal. A chave para isso é para quebrar as moléculas de glúten de grande porte (grandes peptídeos e proteínas intactas) em pedaços menores antes de deixar o estômago. Porque o alimento permanece no estômago 03:59 horas, a velocidade de degradação protéica também é importante. Comparações espectrometria de massa mostrou que "a degradação de peptídeos de glúten por AN-PEP foi, em média [cerca de 4 minutos, ou] 60 vezes mais rápido do que a degradação da FM-POP", segundo o jornal.