Deze bevindingen heffen de mogelijkheid dat de hart opbesmetting een nieuw aspect van prion ziekten, met inbegrip van die zou kunnen zijn die mensen en vee beïnvloeden, en die deze ziekten door het bloed konden reizen.
Het document wordt gepubliceerd in de dagboekWetenschap.
Prion ziekte-als overdraagbare sponsvormige encefalopathie wegens de spons-als die ook gaten wordt bekend in worden gecreeerd hersenen-omvat scrapie in schapen, gekke koeziekte in vee, chronische verspillende ziekte in herten en elanden, en de nieuwe verschillende ziekte van Creutzfeldt-Jakob bij mensen die. Deze ziekten zijn ongebruikelijk omdat in tegenstelling tot andere besmettelijke ziekten, prion de ziekten om door een proteïne schijnen worden overgebracht, specifiek misfolded a vorm van een normale cellulaire proteïne, prion.
„Tot nu toe, prion is de ziekte gedacht aan aangezien een chronische neurologische voorwaarde,“ Onderzoek Scripps Professor Michael B. Oldstone, M.D. zegt, die het onderzoek leidde. „Onze studie heeft, echter, dat het andere manifestaties kan hebben, daarom uitbreidt de soorten voorwaarden getoond het kon veroorzaken.“
In de onlangs gemelde studie, vonden de onderzoekers bij Onderzoek Scripps besmettelijk prion proteïne in hartspier misfolded. Hoewel verscheidene types van proteïne gekend zijn om hartamyloid te vormen, is dit eerste keer prion eiwitamyloid in hartweefsel is geïdentificeerd. Misfolded prion Slechts proteïnen zijn besmettelijk.
Na het maken van dit verrassen vindend, beveiligden de onderzoekers van het Onderzoek Scripps de hulp van Kirk Knowlton, M.D., leider van de afdeling van cardiologie bij de Universiteit van Californië, San Diego, dat het effect van prion eiwitamyloid op de functie van het muishart onderzocht, ontdekkend dat het de capaciteit van het hart aan pompbloed verminderde.
Beduidend, ongebruikelijk werden de hoge niveaus van scrapie besmettelijkheid ook in het bloed van de zelfde die muizen geïdentificeerd in de hartstudie worden gebruikt. „Dit is het eerste systeem waarin prion de ziekteagenten reproducibly en betrouwbaar bij hoge titers in het bloed werden gevonden,“ nota neemt van Oldstone.
In de toekomst, dit kon het vinden wetenschappers helpen basisvragen zoals beantwoorden hoe prions in de bloedsomloop reizen, evenals ontwikkelt dergelijke belangrijke toepassingen zoals een op bloed-gebaseerde kenmerkende test om hersenen-verspillende ziekten en misschien een manier aan filter te identificeren of chemisch bloed te behandelen om het even welke besmettelijke prion ziekteagenten te verwijderen. Momenteel, in de individuen van Verenigde Staten die in het Verenigd Koninkrijk drie maanden leefden of meer tijdens de uitbarsting van gekke koe wordt de ziekte vanaf 1980 tot 1996 gevraagd om bloed niet te schenken. In het Verenigd Koninkrijk, slechts kunnen de individuen geboren na de uitbarsting schenken.
Het nieuwe onderzoek zal ook wetenschappers van een dierlijk model waarin aan amyloidosis van het studiehart, een familie van hartkwalen voorzien die mensen beïnvloeden. Amyloidoses impliceert wasachtige eiwitstortingen die het hart verstevigen, zijn het pompen capaciteit, beperken en typisch tot fatale hartonderbreking leiden.
„Ongetwijfeld, zal dit werk wetenschappers toelaten om nieuwe theorieën over de gevolgen hiervan na te streven dodelijke hersenen die ziekten verspillen,“ zegt NIH Directeur Elias A. Zerhouni, M.D. de „Implicaties van dit onderzoek zouden voor onze inspanningen essentieel kunnen zijn om deze ziekten te vertragen of tegen te houden.“
Het nieuwe onderzoek volgt het vinden van vorig jaar van de groep Oldstone in samenwerking met Bruce Chesebro, M.D., bij de Laboratoria van de Berg van NIH Rotsachtige, die voorstelden een specifiek deel van de prion proteïne voor de pathogenese van prion ziekten (Wetenschap (308 (5727) essentieel is: 1435-39 (2005)). In deze studie, bouwden de onderzoekers scrapie-besmette muizen zonder een „anker“ - specifiek het glycophosphoinositolanker, een rek van aminozuren op het eind COOH van eiwit-tussen het membraan van cellen en de prion proteïne. Door dit anker op te stijgen, toonden de onderzoekers aan dat de prion proteïne nog vouwde maar niet meer in normale bedragen op de oppervlakte van cellen kon vastmaken. In tegenstelling tot scrapie-besmette wilde muizen, die typisch na ongeveer 150 dagen sterven, leefden de gebouwde muizen regelmatig meer dan 600 dagen met minimale symptomen, uiteindelijk stervend aan oude dag.