Te znalezienia podnoszą możliwość że kierowa infekcja mógł być nowym aspektem prion choroby wliczając tamto które, które podróżować przez krwi mogli wpływają istoty ludzkie i bydlęcia, i te choroby.,
Papier publikuje w czasopismo nauce.
Prion choroby znać jako przekazywalni spongiform encephalopathies przez jak dziury tworzyć w zawierać scrapie w caklach, chorobie szalonych krów w bydle, chronicznej marnowanie chorobie w i nowej warianta Jacob chorobie w istotach ludzkich, rogaczu i łosiu. Te choroby są niezwykłe, specyficznie misfolded forma normalna komórkowa proteina prion. ponieważ w przeciwieństwie do innych zaraźliwych chorob transmitujący proteiną pojawiać się, prion choroby
"Do teraz, prion choroba myśleć chroniczny neurologiczny warunek jako," mówi Scripps profesora Michael Badawczego b. Oldstone, M.D który prowadził badanie., "Nasz nauka pokazywał, jakkolwiek, że ono może mieć inne manifestacje, tym samym rozszerza typ warunki ono mógł powodować."
W niedawno donoszącej nauce, oficery śledczy przy Scripps badaniem zakładają zakaźną misfolded prion proteinę w kierowym mięśniu. Chociaż kilka typ proteina znają tworzyć kierowy skrobiowatego, to jest za pierwszym raz prion proteinowy skrobiowaty w kierowej tkance utożsamiał. Tylko misfolded prion proteiny są zakaźne.
Po robić ten zaskakującemu znalezieniu, Scripps Badawczy oficery śledczy zabezpieczali pomoc kościół Knowlton, M.D., szef podział kardiologia San Diego odkrywa który prowadził dochodzenie skutek prion proteinowy skrobiowaty na myszy kierowej funkci, przy uniwersytetem kalifornijskim, że ono zmniejszał serce zdolność pompować krew.
Znamiennie, niezwykle wysoki poziomy scrapie infectivity także utożsamiali w krwi ten sam myszy używać w kierowej nauce. To jest pierwszy system" zauważa Oldstone. "w którym znajdowali reproducibly i solidnie przy wysokimi titers w krwi prion choroby agenci,"
W przyszłości, ten znalezienie mógł pomagać naukowów odpowiadać podstawowych pytania tak jak as well as rozwija taki znacząco zastosowania utożsamiać jak opierający się diagnostyczny test marnowanie choroby i sposób filtrować krew usuwać jakaś zakaźnych prion choroby agentów lub chemically taktować możliwie. jak prions podróżują w bloodstream, Obecnie, w Stany Zjednoczone jednostkach lub więcej podczas wybuchu choroba szalonych krów od 1980 1996 które żył w Zjednoczone Królestwo dla trzy miesięcy pyta no darować krwi. W Zjednoczone Królestwo, tylko darować mogą jednostki urodzone po wybuchu.
Nowy badanie także zapewnia naukowów z zwierzę modelem w którym studiować kierowego amyloidosis, rodzina kierowe choroby które wpływają istoty ludzkie. Amyloidoses proteiny pogmatwani woskowaci depozyty które kołowacieją serce, ograniczają swój pompuje zdolność i typowo prowadzą śmiertelny kierowy zatykanie.
"Niewątpliwie, ten praca umożliwia naukowów dążyć nowe teorie o skutkach te śmiertelne móżdżkowe marnowanie choroby," mówi NIH dyrektora Elias A. Zerhouni, M.D. "następstwa ten badanie mogli być zasadniczy nasz wysiłki zwalniać te choroby lub zatrzymywać."
Nowy badanie podąża ostatniego roku znalezienie od Oldstone grupy we współpracy z Bruce Chesebro, M.D., przy NIH'S Skalistej góry laboratoriami które sugerowali odmianową część prion proteina są istotni dla chorobotwórczości prion choroby, (nauka (308 (5727): 1435-39 (2005). W ten nauce oficer śledczy konstruować infekować myszach bez, "kotwicy" - specyficznie glycophosphoinositol kotwica, rozciągliwość amino kwasy przy COOH końcówką między błoną komórki i prion proteina. Brać daleko ten kotwicę badacze pokazywali że prion proteina wciąż składająca ale był już nie sprawnie dołączać w normalnych kwotach na powierzchni komórki. W kontraście do infekować dzikich myszy które typowo umierają po wokoło 150 dni konstruować myszy regularnie żyli dla więcej niż 600 dni z minimalnymi objawami starość, ostatecznie umierać.