De Proteïnen kunnen zich verschillend in natuurlijke milieu's gedragen

Wanneer in een milieu gelijkend op dat waarin zij, proteïnen en multiprotein natuurlijk bestaan de assemblage acties of dynamica kan aantonen verschillend dan die zij wanneer in de statische vorm tentoonstellen waarin zij het vaakst worden bestudeerd, bovengenoemde onderzoekers bij Universiteit Baylor van Geneeskunde in een rapport in de huidige kwestie van de dagboekStructuur.

In een studie die cryomicroscopy elektron gebruiken, vonden Dr. Steven Ludtke, de hulpprofessor van biochemie en moleculaire biologie en co-director van het Nationale Centrum voor Macromolecular Weergave bij BCM, en collega's van BCM en de Universiteit van het Zuidwestelijke Medische Centrum van Texas in Dallas, dergelijk dynamisch gedrag in een mutantvorm van een proteïne genoemd GroEL, welke chaperonnen of hulp eiwitmoleculesvouwen in de vorm misfolded die hen toestaat om hun doel in de cellen te bereiken. De proteïnen van Misfolded zijn betrokken bij een aantal neurodegenerative en andere ziekten.

Cryomicroscopy het Elektron staat wetenschappers toe om zeer gedetailleerde tweedimensionale beelden van individuele molecules in een inheems-als milieu te nemen. Dan, gebruikend computers en de wetenschap van computerbiologie, assembleren zij tientallen duizenden dergelijke beelden in driedimensionele modellen die de dynamica van de proteïnen aantonen.

Toen Ludtke en zijn collega's deze procedure met de mutant GroEL met zijn zuster-proteïne volgden, GroES, waren zij verrast. Twee van de structuren waren zoals zij dachten, maar het derde was een „vreemd-kijkt geblazen structuur - omhoog als een ballon,“ hij zei.

„Dit soort uitbreiding is nooit voordien waargenomen,“ hij zei.

In termen van inheemse GroEL, kan het vinden op de behoefte wijzen om de chaperon dichter te bekijken zelf.

De „uitbreiding werd direct betrekking gehad op de functie van de assemblage. Vanuit een meer globaal perspectief, is dit sterk bewijsmateriaal dat wij moeten bestuderen hoe om het even welke macromolecule zich in een oplossingsmilieu.“ gedraagt

http://www.bcm.edu