Published on November 14, 2006 at 1:23 PM
Quando in un ambiente simile a quello in cui esse esistono naturalmente, le proteine e le assemblee multiproteico può dimostrare azioni o dinamiche diverse da quelle che mostrano quando è in forma statica in cui sono più spesso studiati, ha detto che i ricercatori del Baylor College of Medicine in un report nel numero corrente della rivista Structure.
In uno studio con elettroni cryomicroscopy, il Dott. Steven Ludtke, assistente professore di biochimica e biologia molecolare e co-direttore del National Center for Imaging Macromolecole presso BCM, e colleghi di BCM e l'Università del Texas Southwestern Medical Center a Dallas, ha trovato ad comportamento dinamico in una forma mutante di una proteina chiamata GroEL, che accompagnatori o molecole di proteine mal ripiegate aiuta a piegare la forma che permette loro di realizzare i loro scopi nelle cellule. Proteine mal ripiegate sono stati implicati in una serie di malattie neurodegenerative e di altre.
Electron cryomicroscopy permette agli scienziati di prendere molto dettagliate immagini bidimensionali delle molecole singole in un ambiente di tipo nativo. Poi, usando computer e la scienza della biologia computazionale, si riuniscono decine di migliaia di queste immagini in modelli tridimensionali che dimostrano la dinamica delle proteine.
Quando Ludtke ei suoi colleghi hanno seguito questa procedura con il mutante GroEL con la sua sorella-proteine, GroES, furono sorpresi. Due delle strutture sono state, come si aspettavano, ma il terzo era "una strana struttura saltare in aria come un palloncino", ha detto.
"Questo tipo di espansione non è mai stato osservato prima," ha detto.
In termini di GroEL natale, la scoperta potrebbe indicare la necessità di guardare lo stesso accompagnatore più da vicino.
"L'espansione è stata direttamente correlata alla funzione del gruppo. Dal punto di vista più globale, questa è una forte evidenza che abbiamo bisogno di studiare come ogni macromolecola si comporta in un ambiente soluzione".
http://www.bcm.edu
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