蛋白質は自然環境で別様に動作するかもしれません

それらが最も頻繁に調査される静的な形式でいつ表わすと自然にあるそれに類似した環境で、蛋白質および multiprotein アセンブリが別の処置か原動力を示すかもしれないとき、ジャーナル構造の最新号のレポートの薬の Baylor の大学で研究者を言いました。

BCM からの BCM および同僚で、スティーブン Ludtke、先生は生物化学および分子生物学の助教授および高分子イメージ投射のための各国用の中心の助監督 cryomicroscopy 電子を使用して調査ではおよびダラスの南西医療センターテキサス州立大学、シャぺロンかヘルプがそれらがセルの目的を達成するようにする形に蛋白質分子を折る misfolded GroEL と呼出された蛋白質の突然変異体形式のそのような動的挙動を見つけました。 Misfolded 蛋白質はいくつかの neurodegenerative および他の病気で関係しました。

cryomicroscopy 電子は科学者がネイティブそっくりの環境の個々の分子の非常に詳しい二次元の画像を撮ることを可能にします。 それから、計算の生物学のコンピュータそして科学を使用して、それらは蛋白質の原動力を示す三次元モデルに数万のそのような画像をアセンブルします。

Ludtke および彼の同僚が姉妹蛋白質が付いている GroEL の突然変異体とこのプロシージャに続いたときに、 GroES、驚きました。 構造の 2 つは期待したが、三番目は 「気球のように爆破した奇妙見る構造」とでしたと同時にありました彼は言いました。

「この種類のずっと拡張決しての前に観察されていません」はと彼は言いました。

ネイティブ GroEL の点では、見つけることはよく見る必要性シャぺロンを自体を明記するかもしれません。

「拡張はアセンブリの機能と直接関連していました。 グローバルな視点から、これは私達がどの高分子でも解決の環境で」。どのように動作するか調査する必要があるという強力な証拠です

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