As Proteínas podem comportar-se diferentemente em ambientes naturais

Quando em um ambiente similar àquele em que existem naturalmente, as proteínas e os conjuntos do multiprotein podem demonstrar as acções ou a dinâmica diferentes do que aquelas eles exibem quando no formulário estático em que são estudados o mais frequentemente, disse pesquisadores na Faculdade de Baylor da Medicina em um relatório na introdução actual da Estrutura do jornal.

Em um estudo usando o elétron cryomicroscopy, o Dr. Steven Ludtke, professor adjunto da bioquímica e biologia molecular e co-director do Centro Nacional para a Imagem Lactente Macromolecular no BCM, e colegas do BCM e Do Centro Médico Do Sudoeste da Universidade do Texas em Dallas, encontrou tal comportamento dinâmico em um formulário do mutante de uma proteína chamada GroEL, que os acompanhante ou as ajudas misfolded moléculas de proteína se dobram na forma que permite que consigam sua finalidade nas pilhas. As proteínas Misfolded foram implicadas em um número de doenças neurodegenerative e outras.

O Elétron cryomicroscopy permite que os cientistas tomem imagens bidimensionais muito detalhadas de moléculas individuais na nativo-como o ambiente. Então, usando computadores e a ciência da biologia computacional, montam dez dos milhares de tais imagens nos modelos tridimensionais que demonstram a dinâmica das proteínas.

Quando Ludtke e seus colegas seguiram este procedimento com o mutante de GroEL com sua irmã-proteína, GroES, foi surpreendido. Duas das estruturas eram enquanto esperaram, mas o terço era “uma estrutura devista fundida - acima como um balão,” disse.

“Esta expansão foi observada meio nunca antes,” disse.

Em termos de GroEL nativo, encontrar pode indicar a necessidade de olhar mais pròxima o acompanhante própria.

“A expansão foi relacionada directamente à função do conjunto. De uma perspectiva mais global, este é forte evidência que nós precisamos de estudar como toda a macromolécula se comporta em um ambiente da solução.”

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