Протеины могут поступать по-разному в естественных окружающих средах

Когда в окружающей среде подобной к тому в котором они существуют естественно, протеины и агрегаты multiprotein могут продемонстрировать действия или динамику различные чем те они показывают когда в статической форме в которой они наиболее часто изучена, сказал исследователям на Коллеже Baylor Медицины в рапорте в настоящем вопросе Структуры журнала.

В изучении используя электрон cryomicroscopy, Др. Steven Ludtke, ассистент профессора биохимии и молекулярной биологии и содиректора Национального Центра для Макромолекулярного Воображения на BCM, и коллегаы от BCM и Центра Техасского Университета Югозападного Медицинского в Далласе, нашел такой динамический режим в форме мутанта вызванного протеина GroEL, которому chaperones или помощь misfolded молекулы протеина складывают в форму которая позволяет им достигнуть их цели в клетках. Misfolded протеины были вовлечены в нескольких neurodegenerative и других заболеваний.

Электрон cryomicroscopy позволяет научным работникам принять очень детальные плоские изображения индивидуальных молекул в a родн-как окружающая среда. После Этого, используя компьютеры и науку вычислительной биологии, они собирают 10 тысяч таких изображений в пространственные модели которые демонстрируют динамику протеинов.

Когда Ludtke и его коллегаы следовать этой процедурой с мутантом GroEL с своим сестр-протеином, GroES, они были удивлены. 2 из структур были по мере того как они предпологали, но треть была «странн-смотря дунутой структурой - вверх как воздушный шар,» он сказал.

«Этот вид расширения никогда не наблюдался перед,» он сказал.

Оперируя понятиями родного GroEL, находить может показать потребность саму посмотреть chaperone более близко.

«Расширение сразу было отнесено к функции агрегата. От более глобальной перспективы, это убедительное доказательство что нам нужно изучить как любая макромолекула поступает в окружающей среде разрешения.»

http://www.bcm.edu