Comprendre et reproduire les diverses façons dont les protéines cellulaires plier et d'interconnexion est essentielle pour comprendre les processus de vie et des troubles majeurs, comme la maladie de Parkinson.
Maintenant, de nouvelles recherches à partir des biochimistes et des biologistes structuraux au Weill Cornell Medical College à New York suggère le défi de reproduire ces connexions seront plus difficiles que les scientifiques ont imaginé. Mais la promesse de le faire en utilisant "la bioingénierie» peut être beaucoup plus grande pour la science médicale, aussi.
Comme l'a signalé récemment dans les Actes de l'Académie Nationale des Sciences , les chercheurs ont découvert que la structure de l'un des plus communs protéine-protéine «branchements» - l'hélice alpha "superhélice" - est plus variable que le croyait auparavant.
Bobines enroulés sont formés à partir de l'enchevêtrement des structures spirales qui collent parce qu'ils ont régulièrement espacés patchs gras sur leur surface. «Bobines enroulés se produire lorsque une structure de protéine ubiquitaire, a appelé une hélice alpha, vient avec une autre hélice alpha», explique le Dr Lu. «La bobine qui s'est formé est constitué de répétitions de sept acides aminés."
Bobines enroulés peut impliquer deux ou plusieurs brins individuels. Par exemple, la myosine protéines musculaires a deux chaînes enveloppées dans une spirale. Protéines de trois à cinq brins ont également été trouvés.
«Maintenant, dans un premier vrai, nous avons découvert ce que les biochimistes appellent une« bispiralé sept hélices "», explique le Dr Min chercheuse senior Lu, professeur agrégé de biochimie à Weill Cornell Medical College.
«Chaque nouvelle structure nous identifions dans le répertoire bispiralé ajoute des possibilités passionnantes pour déchiffrer les structures dans la nature et la conception des analogues fonctionnels, pour utilisation dans la découverte de médicaments», explique le Dr Lu. «Bobines enroulées Auparavant, les gens avaient pensé ont été construits de - au plus -. Cinq hélices"
"Notre découverte d'une bobine enroulée sept hélices signifie conceptions rationnelle basée sur l'ingénierie des protéines juste obtenu plus complexes», ajoute le chercheur principal de l'étude, le Dr Jie Liu, professeur de recherche adjoint au Département de biochimie de Weill Cornell.
Quel est exactement l'ingénierie des protéines? Comme le Dr Lu explique, chaque jour, le corps utilise ses gènes pour coder et exprimer des dizaines de milliers de protéines différentes qui se replient ensemble complexe, en trois dimensions des moyens d'exécuter des fonctions spécifiques.
«Comprendre, la fixation et même de reproduire ces interrelations est vraiment la prochaine frontière scientifique, avec un potentiel illimité pour les sciences de la santé et au-delà. En ce moment, cependant, nous savons relativement peu sur les protéines ainsi le travail», explique le Dr Lu.
L'un des rares types de protéine-protéine obligations que les scientifiques pensaient qu'ils comprise était la "bobine enroulée."
Ingénierie des protéines match-ups qui impliquent un ou deux de ces obligations hélicoïdale ne s'est pas avéré trop difficile. Mais comme le nombre de hausses des hélices, des configurations résultant devenu beaucoup plus difficile à prédire ou à reproduire.
«C'est comme lancer de dés - dés plus dans votre main, plus les configurations possibles», explique le Dr Lu.
Dans leur travail actuel, l'équipe de Weill Cornell ont observé des changements dans la biochimie structurale d'une protéine recombinante, une «leucine zipper» appelé GCN4-PR. Dans leur expérience, ils swappé certains acides aminés couché sur hélice de la protéine, permettant à la structure pour former de nouvelles configurations et de créer une nouvelle variante de GCN4 qu'ils ont appelé "GCN4-PAA".
Les résultats ont été surprenants.