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Estrutura da molécula de fibrinogênio atua como uma mola molecular

Published on January 14, 2007 at 4:36 PM · No Comments

Como é que os coágulos de sangue precisa manter esse equilíbrio de rigidez para cicatrização de feridas e flexibilidade para ir com o fluxo?

Pesquisadores da University of Pennsylvania School of Medicine e da Escola de Artes e Ciências têm mostrado que a estrutura da proteína conhecida atua como uma mola molecular, explicando de uma forma que os coágulos podem esticar e dobrar sob tais estresses físicos como o fluxo sanguíneo. Eles relatam suas descobertas em uma carta na última edição online do jornal biofísico. Este conhecimento vai informar os investigadores sobre a fisiologia do coágulo em condições como a cicatrização de feridas, derrame e doença cardiovascular.

Coágulos são uma rede tridimensional de fibras, formada principalmente do fibrinogênio proteína do sangue, que é convertido em fibrina durante a coagulação. Um coágulo de sangue precisa ter o nível certo de rigidez e plasticidade para conter o fluxo de sangue quando o tecido é danificado, mas ser flexível o suficiente para que ele não bloquear o fluxo sanguíneo e causar ataques cardíacos e derrames.

Na pesquisa anterior, o autor sênior John W. Weisel, PhD, Professor de Biologia Celular e do Desenvolvimento, medido as propriedades elásticas das fibras individuais e descobriu que as fibras, que são longos e muito finos, dobre muito mais facilmente do que eles esticam, sugerindo que coágulos de sangue que flui em deformar ou sob outras pressões, principalmente pela flexão de suas fibras.

A pesquisa atual estende os resultados anteriores ao nível molecular, sugerindo uma maneira que as fibras individuais flex - pelo desenrolar dos três, firmemente torcidas rod-like regiões dentro das moléculas de fibrinogênio, chamada alfa-hélice coiled-coils. Os pesquisadores mediram esta mudança, puxando fios de engenharia de moléculas de fibrinogênio, usando um microscópio de força atômica. Este alfa-helicoidal coiled-coil "Primavera" é um motivo comum na estrutura da proteína, identificada pela primeira vez mais de 50 anos atrás e assim a sua elasticidade pode ter implicações mais amplas na biologia e na medicina.

Através da compreensão de processos mecânicos no nível molecular, pode eventualmente ser possível ver como eles se relacionam com as propriedades mecânicas de fibras de solteiro e um coágulo todo. Esse conhecimento pode permitir aos investigadores para fazer previsões sobre a função de coágulos de fibrina formada de maneira diferente no sangue circulante ou uma ferida. Por exemplo, quando coágulos não são rígidas o suficiente, os problemas com hemorragia, e quando coágulos são muito rígidas, pode haver problemas com trombose, o que resulta quando os coágulos bloquear o fluxo de sangue. Primeiro autor Andre Brown, um estudante de física na Universidade da Pensilvânia, assinala que esta pesquisa é um primeiro passo para entender a mecânica da relação entre elasticidade do coágulo e da doença.