Proteiner produceret af kræftceller er blandt de fælles mål for anticancer midler, og takket være indsatsen i proteomics og kræft genomik, er antallet af potentielle protein-targets stiger eksponentielt.
En af de mest kraftfulde tilgange til forståelse protein funktion indebærer fastlæggelsen af sin tre-dimensionelle struktur i atomare detaljer, men det kræver at have rene krystaller til at studere. Indtil for nylig har protein krystallisering været mere kunst end videnskab, men nu har to nye mikrofluidenheder succes automatiseret proces krystalliserende proteiner. Disse enheder kunne reducere en af de største flaskehalse i kampen for at designe medicin, der med held forstyrre funktionen af disse proteiner.
Rapportering sit arbejde i Proceedings of National Academy of Sciences USA, et hold af efterforskere ledet af Rustem Ismagilov, Ph.D., har udviklet en nanoliter mikrofluid enhed, der kan udføre omkring 1.900 krystallisering eksperimenter i timen. Enheden kan variere kemiske forhold inden for 10 nanoliter stik af væske og derefter skærmen hver stikket at afgøre, om det foreliggende protein former af høj kvalitet krystaller er egnet til videre undersøgelse.
Ved hjælp af deres enhed, forskerne krystalliseret såkaldte membranbundne proteiner, som erfaringerne har vist er blandt de mest vanskelige at krystallisere. Ikke desto mindre, efterforskerne var i stand til at danne krystaller af en kompleks bakteriel protein og bruge disse krystaller til at bestemme proteinets tredimensionelle struktur. På grund af apparatets konstruktion, var efterforskerne i stand til at udføre røntgendiffraktion undersøgelser af krystaller, mens de forblev i mikrofluid kapillærer. Disse undersøgelser blev udført ved hjælp af et synkrotron røntgen-kilde. Efterforskerne er nu i færd med at udkrystallisere så mange som 30 membranbundne proteiner, som en stor-skala test af enhedens muligheder.