Per la prima volta, gli scienziati dalla Scuola di Medicina dell'Università di Washington, l'Indiana University Bloomington e l'Università di Cambridge hanno determinato come un'ormone vegetale -- auxina -- interagisce con il suo recettore ormonale, chiamato TIR1.
Il Loro rapporto, sul coperchio dell'emissione di questa settimana della Natura, anche può avere implicazioni importanti per il trattamento della malattia umana, perché TIR1 è simile agli enzimi umani che sono conosciuti per partecipare al cancro.
“Imparare che l'auxina regolamenta TIR1 è un avanzamento enorme per biologia dell'impianto che probabilmente avrà implicazioni importanti per l'agricoltura in futuro,„ ha detto il Segno Estelle del biologo dell'impianto di IU Bloomington. “È un premio per noi che TIR1 è collegato con le proteine in altri organismi, compreso gli esseri umani. Alcuni dei parenti umani di TIR1 svolgono un ruolo nei cancri umani differenti ed è possibile che il nostro lavoro sugli impianti finalmente piombo alle nuove droghe di cancro.„
Finora era enzimi creduti come TIR1, chiamato ligasi di ubiquitin, ha potuto soltanto essere controllato con le interazioni della proteina-proteina. Le ligasi di Ubiquitin influenzano la risposta dell'indicatore luminoso e della crescita in impianti, la diminuzione del veleno in lieviti ed anche la divisione cellulare cancerogena in esseri umani.
“Sebbene le ligasi di ubiquitin lungamente siano state riconosciute come obiettivi potenziali della droga per il trattamento i cancri e delle altre malattie umane, è stato una strada irregolare affinchè gli scienziati fornisca un approccio fattibile,„ ha detto il farmacologo Ning Zheng della Scuola di Medicina dell'Università di Washington, che piombo la ricerca. “Il meccanismo da cui l'auxina funziona precisa una nuova direzione affinchè noi sviluppi i composti terapeutici che mirano alle ligasi di ubiquitin.„
Gli scienziati hanno estratto e depurato TIR1 dal modello di impianto comune Arabidopsis. Facendo i raggi x dei cristalli della proteina, Zheng, Estelle ed i colleghi hanno determinato la struttura tridimensionale degli enzimi -- un primo per i ricevitori dell'ormone vegetale. Gli scienziati poi hanno inzuppato il cristallo in una soluzione che contiene l'auxina ed hanno ripetuto il trattamento dei raggi x per determinare dove l'auxina aveva limitato. Definitivo gli scienziati hanno aggiunto un peptide che TIR1 è conosciuto per legare e modificare.