オーキシンがどのように調整するかプラントの TIR1 は人間の病気に新しい処置への糸口を提供します

はじめて、医科大学院ワシントン大学からの科学者、インディアナ大学システムブルーミントンおよびケンブリッジ大学はどのように植物ホルモン定めました -- オーキシン -- TIR1 は呼出されるによってホルモンの受容器相互に作用しています。

今週の性質の問題のカバーのレポートは、また、 TIR1 が癌にかかわるために知られている人間の酵素に類似しているので人間の病気の処置のための重要な含意があるかもしれません。

「TIR1 をオーキシンが調整すること学ぶことはおそらく農業のための重要な含意が将来あるプラント生物学のための巨大な前進」、言いました IU ブルーミントンのプラント生物学者のマークエステルをです。 「それは TIR1 が他の有機体の蛋白質と関連していること人間を含んで私達のためのボーナス、です。 TIR1 の人間の親類の何人か異なった人間癌の役割を担い、プラントの私達の作業が新しい制癌剤に結局」。導くことは可能です

今までそれは ubiquitin のリガーゼと呼出された TIR1 のような信じられた酵素蛋白質蛋白質の相互作用によって制御されるただことができますでした。 Ubiquitin のリガーゼはプラントの成長およびライト応答、イーストの毒軽減および人間のまた癌性細胞分裂に影響を及ぼします。

「ubiquitin のリガーゼが癌および他の人間の病気を扱うための潜在的な薬剤ターゲットとして長く認識されてしまったが、それはずっと実行可能なアプローチを思い付く科学者のためのでこぼこ道です」研究を導いた薬理学者 Ning Zheng 医科大学院ワシントン大学を言いました。 「オーキシンが働くメカニズム指摘します ubiquitin のリガーゼを目標とする治療上の混合物を開発するために私達のための新しい方向を」。は

科学者は共通のプラントモデル Arabidopsis からの TIR1 を得、浄化しました。 蛋白質の水晶の、 Zheng X 線撮影をすることによって、エステルおよび同僚は酵素の三次元構造を定めました -- 植物ホルモンの受容器のための第 1。 科学者はオーキシンを含んでいる解決でそして水晶を浸し、オーキシンがどこに区切たか定めるために X 線の処置を繰り返しました。 最後に科学者は TIR1 が修正すると結合し、知られているペプチッドを追加しました。

科学者はオーキシンがペプチッドターゲットを結合する TIR1 の機能を改善する一種の 「分子接着剤」であることを学びました。 オーキシンがない時、 TIR1 は堅くとしてターゲットを結合しません。

TIR1 のアーキテクチャがヒト細胞のそれらを含む他の ubiquitin のリガーゼ間で非常に、科学者節約されるので他の ubiquitin のリガーゼがオーキシンのような小さい分子によって影響されるかもしれないことを期待して下さい。 有機性化学者は制癌剤の新型のような、仮説的に分子を総合できます。

「パーキンソン病を含むいくつかの人間の無秩序、およびコロンおよび乳癌は ubiquitin のリガーゼと基板のポリペプチド間の不完全な相互作用によって、引き起こされます。 植物ホルモンが私達に告げる何を」言いました Zheng を小さい分子を使用してこれらの相互作用をレスキューすることは可能であるかもしれませんことです。

実際は科学者の 2 チームは 2005 年 5 月 (また実際のところ) その TIR1 がであるにオーキシンのための受容器報告しました。 エステルは 2 チームの 1 つを導きました; ヨーク大学の Ottoline Leyser は他を導きました。 終了するために置かれた発見オーキシンがプラントの成長およびライト応答をどのようにについての始めるか推量を、それはまた人間の ubiquitin のリガーゼの分子生物学そして生物化学を調査するそれらの注意をつかまえましたが。

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