Pierwszy raz, naukowowie od university of washington szkoły medycznej, Indiana uniwersytet Bloomington i uniwersytet Cambridge, ustalali jak roślina hormon -- auksyna -- antrakty z swój hormonu receptorem, nazwany TIR1.
Ich raport na pokrywie ten tygodnia zagadnienie natura, także mieć znacząco następstwa dla traktowania ludzka choroba może, ponieważ TIR1 jest jednakowy ludzcy enzymy które znają wymagającym w nowotworze.
"Uczący się ten auksynę reguluje TIR1 jest ogromnym postępem dla rośliny biologii która prawdopodobnie m znacząco następstwa dla rolnictwa w przyszłości," powiedział IU Bloomington rośliny biolożki Mark Estelle. "Ja jest premią dla my wliczając istot ludzkich. że TIR1 odnosić sie proteiny w innych organizmach, Niektóre TIR1'S ludzcy krewni bawić się rola w różnych ludzkich nowotworach, i ja jest ewentualny że nasz praca na roślinach ostatecznie prowadzi nowi lek na raka."
Until teraz wierzyli enzymy jak TIR1 mię, nazwani ubiquitin ligases, mogli tylko kontrolujący przez protein interakcj. Ubiquitin ligases wpływają w roślinach, jadu uśmierzanie w yeasts i także rakowe komórka podziału w istotach ludzkich przyrosta i światła.
"Chociaż ubiquitin ligases długo rozpoznawali jako potencjalni leków cele dla taktować nowotwory i inne ludzkie choroby, ja był trudnym drogą dla naukowów wchodzić na górę z prawdopodobnym podejściem," powiedział university of washington szkoły medycznej farmakologa Ning Zheng który prowadził badanie., "mechanizm którym rozwijać lecznicze mieszanki celuje ubiquitin ligases pracuje punkty out auksyna nowy kierunek dla my."
Naukowowie wydobywali TIR1 od pospolitego roślina modela Arabidopsis i purified. Raying kryształami proteina, Zheng, Estelle i koledzy, ustalaliśmy enzym trójwymiarową strukturę -- pierwszy dla roślina hormonu receptorów. Naukowowie wtedy powtarzali promieniowania rentgenowskiego traktowanie ustalać i dokąd auksyna oprawiał. W końcu dodawali peptide który modyfikować i oprawiać zna TIR1. naukowowie
Naukowowie uczyli się że auksyna jest coś w rodzaju "cząsteczkowego kleidła" który ulepsza zdolność oprawiać swój peptide cel TIR1. Pod nieobecność auksyny, TIR1 no oprawia swój celu jak ściśle.