Universität von Oregon-Wissenschaftlern haben molekulare Merkmale gekennzeichnet, die die Leuchtstoffproteine des lichtemittierenden Fähigkeitsgrüns bestimmen, und indem sie strategisch ein einzelnes Sauerstoffatom einschoben, waren sie, die Leuchten zu halten abgestellt bis 65 Stunden lang.
Die Ergebnisse, veröffentlicht Onlinediese woche durch die Verfahren der National Academy Of Sciences, Wahrscheinlich sind auf die meisten photoswitchable Leuchtstoffproteine anwendbar, sagten S. James Remington, Professor von Physik und Bauteil des UO-Instituts der Molekularbiologie.
„Dieses neue Baumuster macht spezifische Vorhersagen und verbessert die Qualitäten des Proteins als Foto-schaltbares Schild,“ sagte Remington. „Es gibt uns die erste Abbildung von, wie diese Moleküle ein und abgeschaltet sein können. Das erlaubt uns, neue Varianten zu konstruieren, um die Proteine nützlicher zu machen.“
Für mehr als ein Jahrzehnt, Leuchtstoffproteine - zuerst getrennt in den Quallen und seit gefunden, in einer Vielzahl von Farben von den Korallenrifforganismen - revolutionierte Molekularbiologie, Wissenschaftlern erlaubend, sie als Markierungen für genetischen Ausdruck zu verwenden, Moleküle zu lokalisieren und Aktivität innerhalb der Zellen zu beobachten.
Die Neuentdeckung von photoswitchable Leuchtstoffproteinen - die mit einem Laser manipuliert werden können - ist eine beträchtliche Entwicklung für zelluläre Forschung gewesen.
„Leuchtstoffproteine Photoswitchable haben ungeheure Vorteile über passiven Proteinen,“ sagte Remington. „Sie können alle Moleküle beschriften, aber mit einem Laser unter einem Mikroskop, können Sie nur eine kleine Gruppe von ihnen aktivieren. Das lässt Sie dem Antrag von Teilmengen Molekülen folgen. Wir wollten den Prozess verstehen, damit wir sie permanent mit Unterbrechungen schalten oder die Verspätung sich unterscheiden können.“
Jedoch, sagte er, war die Vorrichtung von Photoswitching unbekannt, und in vielen Fällen gingen die Proteine zu ihrem stabilen Zustand nach dem Zufall und spontan zurück.
Unter Verwendung einer Kombination der rationalen Mutagenese und der verwiesenen Entwicklung, bestimmte UO-Doktorand J. Nathan Henderson hochauflösende Kristallstrukturen von beiden ein und Aus-Zustände eines Leuchtstoffproteins, das von einer Seeanemone getrennt wurde.
Im stabilen oder Leuchtstoffzustand des Moleküls, stimmen zwei Seitenketten von Atomen auf eine koplanare Form, Ebene und auf geordnete Form überein. Als geschlagen mit hellem Laserlicht, beobachteten die Forscher, dass das Protein schnell Dunkelheit als die Ringe ging, die über 180 Grad und Kippen durch ca. 45 Grad rotiert wurden und kam, in einer nicht-koplanaren und instabilen Ausrichtung stillzustehen. Die zwei Zellen gaben den Forschern eine Möglichkeit, Änderungen in den Interaktionen zwischen benachbarten Gruppen zu beobachten.