突破在 photoswitchable 萤光蛋白质科学

俄勒冈科学家大学识别确定轻放射的能力绿色萤光蛋白质的分子功能，并且通过有战略意义插入唯一氧原子他们能保持光被关闭 65 时数。

发现，发布在线本周由国家科学院的行动，可能是可适用的对多数 photoswitchable 萤光蛋白质，说 S. 詹姆斯 Remington，分子生物学 UO 学院的物理教授和成员。

“此新的设计做特定预测并且改进蛋白质的质量作为一个照片可转换的标签”， Remington 说。 “它产生我们第一张照片的这些分子如何可以断断续续被切换。 那允许我们设计新的变形使蛋白质更加有用”。

对更多比十年，萤光蛋白质 - 首先查出在水母和，自从找到在从珊瑚礁有机体的各种各样的颜色 - 改革的分子生物学，允许科学家使用他们作为标记为基因表达式，找出分子和观察在细胞内的活动。

的可以操作与激光 - 的新发现上在 photoswitchable 萤光蛋白质 - 是蜂窝电话研究的重大的发展。

“Photoswitchable 萤光蛋白质有极大的好处超过被动蛋白质”， Remington 说。 “您能标记所有分子，但是使用激光在显微镜下，您能激活仅一个小的组他们。 那让您按照分子的子集的行动。 我们要了解这个进程，因此我们可以断断续续地永久切换他们或变化时延”。

然而，他说，结构 photoswitching 是未知的，并且蛋白质任意地和本能地在许多情况下回到了他们的稳定状态。

使用合理的突变形成和处理的演变的组合， UO 博士生 J. Nathan 汉德尔逊确定了萤光蛋白质的两个断断续续的状态高分辨率晶体结构从海葵查出的。

在这个分子的稳定或萤光状态，原子二条侧链对齐一个共面方式，舱内甲板和以顺序的方式。 当击中与明亮的激光，研究员注意到蛋白质在非共面和不稳定的对准线迅速地去黑暗作为环形被转动大约 180 度和轻碰由大约 45 个程度，来休息。 二个结构给了研究员一个机会观察在交往上的变化相邻的组之间。

Remington 说在黑暗的状态，这个分子吸收紫外光，并且根本不散发任何光。 然而，当这个发色团 (构成分子的部分) 时的一个组原子和电子吸收紫外光，它偶尔地电离并且变得带负电荷。 这造成环形翻转回到萤光状态。

有光发射控制将允许在细胞内的更加准确的研究，他说。

汉德尔逊学习了结构，注意在黑暗的状态有碳和氧原子是在彼此附近的不赞同的交往。 “Nathan 查看此并且想知道发生什么，如果氧原子在一个准确的安排被插入了”， Remington 说。 “为稳定黑暗的状态的有利交往将做。 凭这个结构，汉德尔逊做延迟从五分钟的接通的时间到 65 时数的一个唯一变化。

最终，除提高微观工作和分子标记之外，他在光储存器里补充说，这个能力控制开-关状态可能导致改善，例如唯一分子信息存储。

有汉德尔逊和 Remington 的共同执笔者是 Hui Wang Ai 和罗伯特 E. 坎伯，阿尔伯塔大学的两位化学家在埃德蒙顿，加拿大。 国家科学基金会支持这个研究，国家卫生研究所，加拿大的自然科学和研究会议，亚伯大机巧和加拿大研究椅子程序。

http://www.uoregon.edu