突破在 photoswitchable 螢光蛋白質科學

俄勒岡科學家大學識別確定輕放射的能力綠色螢光蛋白質的分子功能，并且通過有戰略意義插入唯一氧原子他們能保持光被關閉 65 時數。

發現，發布在線本週由國家科學院的行動，可能是可適用的對多數 photoswitchable 螢光蛋白質，說 S. 詹姆斯 Remington，分子生物學 UO 學院的物理教授和成員。

「此新的設計做特定預測并且改進蛋白質的質量作為一個照片可轉換的標籤」， Remington 說。 「它產生我們第一張照片的這些分子如何可以斷斷續續被切換。 那允許我們設計新的變形使蛋白質更加有用」。

对更多比十年，螢光蛋白質 - 首先查出在水母和，自從找到在從珊瑚礁有機體的各種各樣的顏色 - 改革的分子生物學，允許科學家使用他們作為標記為基因表達式，找出分子和觀察在細胞內的活動。

的可以操作與激光 - 的新發現上在 photoswitchable 螢光蛋白質 - 是蜂窩電話研究的重大的發展。

「Photoswitchable 螢光蛋白質有極大的好處超過被動蛋白質」， Remington 說。 「您能標記所有分子，但是使用激光在顯微鏡下，您能激活仅一個小的組他們。 那讓您按照分子的子集的行動。 我們要瞭解這個進程，因此我們可以斷斷續續地永久切換他們或變化時延」。

然而，他說，結構 photoswitching 是未知的，并且蛋白質任意地和本能地在許多情況下回到了他們的穩定狀態。

使用合理的突變形成和處理的演變的組合， UO 博士生 J. Nathan 漢德爾遜確定了螢光蛋白質的兩個斷斷續續的狀態高分辨率晶體結構從海葵查出的。

在這個分子的穩定或螢光狀態，原子二條側鏈對齊一個共面方式，艙內甲板和以順序的方式。 當擊中與明亮的激光，研究員注意到蛋白質在非共面和不穩定的對準線迅速地去黑暗作為環形被轉動大約 180 度和輕碰由大約 45 個程度，來休息。 二個結構給了研究員一個機會觀察在交往上的變化相鄰的組之間。

Remington 說在黑暗的狀態，這個分子吸收紫外光，并且根本不散發任何光。 然而，當這個髮色團 (構成分子的部分) 時的一個組原子和電子吸收紫外光，它偶爾地電離并且變得帶負電荷。 這造成環形翻轉回到螢光狀態。

有光發射控制將允許在細胞內的更加準確的研究，他說。

漢德爾遜學習了結構，注意在黑暗的狀態有碳和氧原子是在彼此附近的不讚同的交往。 「Nathan 查看此并且想知道發生什麼，如果氧原子在一個準確的安排被插入了」， Remington 說。 「為穩定黑暗的狀態的有利交往將做。 憑這個結構，漢德爾遜做延遲從五分鐘的接通的時間到 65 時數的一個唯一變化。

最終，除提高微觀工作和分子標記之外，他在光儲存器裡補充說，這個能力控制開-關狀態可能導致改善，例如唯一分子信息存儲。

有漢德爾遜和 Remington 的共同執筆者是 Hui Wang Ai 和羅伯特 E. 坎伯，阿爾伯塔大學的兩位化學家在埃德蒙頓，加拿大。 國家科學基金會支持這個研究，國家衛生研究所，加拿大的自然科學和研究會議，亞伯大機巧和加拿大研究椅子程序。

http://www.uoregon.edu