Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Dansk | Nederlands | עִבְרִית | Русский | Svenska | Polski

De ziekte van Alzheimer, Ziekte van Parkinson, type - diabetes 2 gelijkaardig op het moleculaire niveau

Published on May 8, 2007 at 11:33 PM · No Comments

De ziekte van Alzheimer, Ziekte van Parkinson, type - diabetes 2, de menselijke versie van gekke koeziekte (de ziekte van Creutzfeldt-Jakob), en andere degeneratieve ziekten zijn nauw meer verwant op het moleculaire niveau dan vele gerealiseerde wetenschappers, een internationaal team van onderzoekers, met inbegrip van een ESRF onderzoeker, rapport in de dagboekAard.

De hersenen van patiënten met deze ziekten bevatten schadelijke kabel-als die structuren als amyloid fibrillen worden bekend, die eiwitdiemolecules door waterdichte „moleculaire ritssluitingen worden verbonden“ zijn.

„Wij hebben aangetoond dat de fibrillen een gemeenschappelijke atoom-vlakke structuur,“ bovengenoemd David Eisenberg, een ucla-DAMHINDE professor van chemie en biologie en een lid van het onderzoeksteam hebben. „Elk van deze ziekten zijn gelijkaardig op het moleculaire niveau; allemaal hebben een droge sterische ritssluiting. Met elke ziekte, zijn de verschillende eiwittransformaties in amyloid fibrillen, maar de proteïnen zeer gelijkaardig op het atoomniveau.“

Het team UCLA, samen met wetenschappers van de Universiteit van Kopenhagen en ESRF, voerde deel van hun onderzoek bij microfocusbeamline bij uit ESRF, waar zij een zeer kleine straal van Röntgenstralen aan studie micro-kristallen gebruikten. „Het is een grote internationale samenwerking geweest,“ bovengenoemde Eisenberg.

Het onderzoek, terwijl nog inleidend, kon wetenschappers helpen hulpmiddelen om deze ziekten, en ontwikkelen te diagnostiseren potentieel voor het behandelen van hen door „op structuur-gebaseerd drugontwerp,“ bovengenoemde Eisenberg.

De onderzoekers melden 11 nieuwe driedimensionele structuren die van fibril segmenten, met inbegrip van die voor allebei van de belangrijkste proteïnen vormen die amyloid fibrillen in de ziekte van Alzheimer vormen.

„Het is een te zien vreugde geweest zodat vele nieuwe structuren,“ bovengenoemde Michael Sawaya, lid van het team. „Wij zien vele gelijkenissen, maar sommige details zijn verschillend. Aangezien wij meer structuren bestuderen, denken wij om de gemeenschappelijke eigenschappen onder hen“ te bepalen.

„Het is duidelijk van de posities van de atomen waar de ritssluiting is,“ toegevoegde Sawaya. „Als stukken in een puzzel, moeten zij enkel net samenpassen. Wij komen te weten hoe zij samenpassen. Wij kennen nog niet alle manieren om de ritssluitingen te vormen; wij werken om de ontbrekende stukken in te vullen en zijn hoopvol van dit het doen.“