对 ubiquitylation 的新的了解

它结果那里是超过一种方式剥皮基因。 从洛克菲勒大学的新的研究建议二个密切相关的脱氧核糖核酸 unpackaging 的结构可能不运作方式科学家想法。

对基因的存取要求许多蛋白质一前一后运转撬起开放脱氧核糖核酸的防护染色质壳，形成由称组蛋白的脱氧核糖核酸和特殊包装的蛋白质复杂。 研究在染色质生物和 Epigenetics 大卫 Allis 的实验室着重了解对从组蛋白停止的丝状蛋白质的化工修改 “尾标。 但是二这些基因激活的修改，添加化工组称甲基和 ubiquitin 到氨基酸赖氨酸在相邻的组蛋白的特定地点，很难懂。 至少，他们是。

由 Allis 的实验室的早期的研究设立这两修改是功能上相关的。 实验向显示在也废除 ubiquitylation 的酵母的变化导致了甲基化损失。 由于 ubiquitylation在组蛋白的一种类型的赖氨酸 119 进行，称 H2B 和甲基化在另一组蛋白的赖氨酸 4， H3，查找进行被建议在不同的组蛋白的修改与彼此联络在信号路的类型。 但是问题仍然依然是关于这些修改中的每一的功能在副本启动。

贾森 Tanny、 postdoc 在 Allis 的实验室和他的同事在一个封面文章上回答其中一些问题在基因和发展的 4月问题。 Tanny，报表的第一个作者，开始确定 ubiquitylation 和甲基化是否是功能上相同的。

使用分裂酵母作为设计， Tanny 在击倒其赖氨酸的 119 ubiquitylation 站点的组蛋白 H2B 创建了一个变化，并且发现也削弱了在 H3 的甲基化，确认二修改之间的关系。 他也发现细胞以在 ubiquitylation 的缺陷变得不健康： 突变体酵母细胞比他们的正常姐妹细胞迟缓地增长。

“如果细胞是病态的，它是，因为您击倒从 ubiquitylation 导致甲基化的此路， “说 Tanny。 ‘如此我们认为击倒甲基化也将使细胞病态”。 但是，当 Tanny 击倒了称 set1 的基因，废除在 H3 的甲基化，无需影响在 H2B 的 ubiquitylation，正常细胞增长是未受损伤的。 因此 H2B ubiquitylation 发挥作用逆流赖氨酸 H3 甲基化。 Tanny 原因 ubiquitylation 在一条单独路运行并且影响细胞增长。

Tanny 使用染色体免疫沉淀反应检验确定核糖核酸聚合酶，复制脱氧核糖核酸到核糖核酸的大蛋白质设备，哪里位于这些基因。 他发现核糖核酸聚合酶没有问题有基因促进者，在副本的第一步，但是有问题顺流，在这个基因的机体。

“ubiquitylation 变化的实际作用对副本在核糖核酸聚合酶的能力获得通过这个基因，而不是核糖核酸聚合酶的能力有基因首先”， Tanny 说。 “这建议我们看到的原因在这些突变体的基因表达缺陷是，因为有副本伸长缺陷在特定基因”。

Nucleosomes 表示障碍对副本，试管研究向显示 nucleosomes 需要在某个方面被打乱为了核糖核酸聚合酶能通过有脱氧核糖核酸。 科学家认为副本继续进行，当 nucleosomes 拆散一起然后放回，在核糖核酸聚合酶经历后。 Tanny 建议 ubiquitylation 直接地影响 nucleosome 集合，当核糖核酸聚合酶经历。

“由于这些修改从酵母很被保存到人，这是重要对 nucleosome 结构如何在副本时被修改”， Tanny 的了解的结构说。

“贾森的工作显示出，组蛋白 ubiquitylation 在核糖核酸聚合酶伸长扮演作用，当基因存在于染色质横向时，可以是分别于在标记的其他染色质严密地发挥作用与副本启动”，说 Allis，是喜悦和杰克 Fishman 教授的功能。 “知道这如何发生机构可能将是其中一个在蛋白质 ubiquitylation 的下个扣人心弦的章节”。

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