Natur, gennem trial and error af evolutionen, opdagede har en stor mangfoldighed af liv fra hvad der kun kan formodes at have været en primordial pulje af byggeklodser.
Inspireret af denne succes, er en ny Biodesign Institut forskerhold, ledet af John Chaput, nu forsøger at efterligne processen med darwinistisk evolution i laboratoriet af en udvikling af nye proteiner fra bunden. Ved hjælp af nye tricks af molekylær biologi, Chaput og medarbejdere har udviklet flere nye proteiner i en brøkdel af de 3 milliarder år, det tog naturen.
Deres seneste resultater, offentliggjort i maj 23. udgave af tidsskriftet PLoS ONE, har ført til nogle overraskende nye lektioner om hvordan du kan optimere proteiner, som aldrig har eksisteret i naturen før, i en proces, de kalder »syntetisk evolution."
"Målet med vores forskning er at forstå nogle grundlæggende spørgsmål om oprindelsen og udviklingen af proteiner," sagde Chaput, en forsker i instituttets Center for BioOptical Nanoteknologi og assisterende professor ved Arizona State University Institut for kemi og biokemi. "Ville proteiner, som vi udvikler i laboratoriet ligne proteiner, vi ser i dag i naturen, eller ser de helt forskellig fra det sæt af proteiner naturen i sidste ende valgte" Ved at få en bedre forståelse af disse spørgsmål, vi håber en dag at skabe nye skræddersyede gjorde katalysatorer, der kan bruges som lægemidler i molekylær medicin eller biokatalysatorer inden for bioteknologi. "
Byggestenene i proteiner er 20 forskellige aminosyrer, der er trukket sammen og foldet til at gøre den unikke kugleformet form, stabilitet og funktion af hver protein. Den blanding og matching af aminosyren kæden som numre i lotteriet er det, der går ind odds i naturen for at finde den helt rigtige kombinationer til at frembringe den biologiske mangfoldighed. Men ingen kan forudsige, hvordan den streng af aminosyrer sekvens folder at gøre 3-D funktionel struktur af et protein.
Sådan vælger du den rå ingredienser til at skabe de proteiner, Chaput gruppe (som omfatter Harvard samarbejdspartner Jack Szostak, og ASU kolleger Jim Allen, Meitian Wang, Matthew Rosenow og Matthew Smith) begyndte deres søgen ved yderligere at udvikle sig et protein, som tidligere er blevet udvalgt fra en pulje af tilfældige sekvenser.
Jack Szostak og Anthony Keefe først gjort forældrenes protein i 2001. For at nå deres kunststykke, de stablede odds for at finde bare en eller to nye proteiner og skabte et bibliotek af tilfældige aminosyresekvenser så store, 400 billioner, at det dværge antallet af elementer i hele Library of Congress (134 millioner).
De startede med en lille protein strækning 80 aminosyrer lange. Denne grundlæggende protein segment fungerer som et protein, stillads, der kan vælges for evnen til at stærkt kobling sit mål molekyle, ATP.
Der var kun et problem, at forældrenes protein kan binde ATP, men det var ikke meget stabilt uden.
"Det viser sig, at protein stabilitet er et stort problem i biologi," sagde Chaput. "Så mange som halvdelen af de 30.000 gener opdaget fra det menneskelige genom-projektet indeholder proteiner, som vi virkelig ikke ved, hvad deres struktur er, eller om de ville være stabil. Så for vores mål, vi ønskede at lære mere om udviklingen af protein foldning og stabilitet. "