Φύση, μέσα από την δοκιμή και το λάθος της εξέλιξης, έχει ανακαλύψει μια τεράστια ποικιλία της ζωής από ό, τι μπορεί μόνο να τεκμαίρεται ότι έχει μια αρχέγονη δεξαμενή δομικά στοιχεία.
Εμπνευσμένη από την επιτυχία αυτή, μια νέα ερευνητική ομάδα Biodesign Ινστιτούτο, με επικεφαλής τον John Chaput, προσπαθεί τώρα να μιμηθεί τη διαδικασία της δαρβινικής εξέλιξης στο εργαστήριο με την εξέλιξη των νέων πρωτεϊνών από το μηδέν. Χρησιμοποιώντας νέα κόλπα της μοριακής βιολογίας, Chaput και οι συνεργάτες του έχουν αναπτύξει αρκετές νέες πρωτεΐνες σε ένα κλάσμα του 3 δισεκατομμύρια χρόνια χρειάστηκε η φύση.
Τα πιο πρόσφατα αποτελέσματα τους, που δημοσιεύθηκε στο τεύχος 23ης Μαΐου του περιοδικού PLoS ONE, έχουν οδηγήσει σε κάποια εκπληκτικά νέα μαθήματα για το πώς να βελτιστοποιήσουν τις πρωτεΐνες οι οποίες ποτέ δεν υπήρχαν στη φύση πριν, σε μια διαδικασία που αποκαλούν «συνθετικό εξέλιξη."
«Ο στόχος της έρευνάς μας είναι να καταλάβουμε ορισμένα θεμελιώδη ερωτήματα σχετικά με την προέλευση και την εξέλιξη των πρωτεϊνών», δήλωσε ο Chaput, ένας ερευνητής στο Κέντρο του Ινστιτούτου για BioOptical νανοτεχνολογία και επίκουρος καθηγητής στο τμήμα Arizona State University της χημείας και της βιοχημείας. «Θα πρωτεΐνες που εξελίσσονται στο βλέμμα εργαστήριο όπως πρωτεΐνες που βλέπουμε σήμερα στη φύση ή να κάνετε φαίνονται τελείως διαφορετικό από το σύνολο των πρωτεϊνών φύση τελικά επέλεξε" Με την καλύτερη κατανόηση αυτών των ερωτήσεων, ελπίζουμε ότι κάποια μέρα θα δημιουργήσει νέες tailor- γίνονται καταλύτες που μπορεί να χρησιμοποιηθεί ως θεραπευτική στη μοριακή ιατρική ή βιοκαταλυτών στον τομέα της βιοτεχνολογίας. "
Οι δομικές μονάδες των πρωτεϊνών είναι 20 διαφορετικά αμινοξέα που είναι περασμένες σε κλωστή, και τα διπλωμένα να κάνει το μοναδικό σφαιρικό σχήμα, τη σταθερότητα και τη λειτουργία κάθε πρωτεΐνης. Η μίξη και το ταίριασμα του αμινοξέος αλυσίδα οξύ, όπως οι αριθμοί στην κλήρωση είναι αυτό που ευνοούν τις πιθανότητες στην φύση να βρει ακριβώς το σωστό συνδυασμό για να βοηθήσει την παραγωγή βιολογικής ποικιλομορφίας. Ωστόσο, κανείς δεν μπορεί να προβλέψει πώς η σειρά των αμινοξέων ακολουθία οξέα διπλώνει για να κάνουν το 3-D λειτουργική δομή μιας πρωτεΐνης.
Για να επιλέξετε τις πρώτες ύλες για τη δημιουργία των πρωτεϊνών, η ομάδα Chaput (η οποία περιλαμβάνει Χάρβαρντ συνεργάτης του Jack Szostak, και ASU συναδέλφους Jim Allen, Meitian Wang, Μάθιου Rosenow και Matthew Smith) ξεκίνησε η αναζήτηση τους μέσω της περαιτέρω εξέλιξη μια πρωτεΐνη που είχε προηγουμένως επιλέξει από μια πισίνα τυχαίων ακολουθιών.
Ο Jack Szostak και ο Anthony Keefe έκανε την πρώτη της γονικής πρωτεΐνη το 2001. Για την επίτευξη κατόρθωμα τους, στοιβάζονται οι πιθανότητες να βρει μόνο μία ή δύο νέες πρωτεΐνες και δημιουργείται μια βιβλιοθήκη των τυχαίων ακολουθίες αμινοξέων τόσο μεγάλη, 400 τρισεκατομμύρια, ότι νάνοι ο αριθμός των ειδών σε ολόκληρο το Βιβλιοθήκη του Κογκρέσου (134 εκατομμύρια).
Άρχισαν με ένα μικρό τέντωμα πρωτεΐνη 80 αμινοξέα μακριά. Αυτό το βασικό τμήμα πρωτεΐνη δρα ως μια πρωτεΐνη ικρίωμα που μπορούν να επιλεγούν για την ικανότητα να συμπλέκτη έντονα μόριο στόχων του, ATP.
Υπήρχε μόνο ένα πρόβλημα, η γονική πρωτεΐνη θα μπορούσε να δεσμεύσει ATP, αλλά δεν ήταν πολύ σταθερή, χωρίς αυτό.
«Αποδεικνύεται ότι η σταθερότητα της πρωτεΐνης είναι ένα μείζον πρόβλημα στη βιολογία", δήλωσε ο Chaput. "Όπως πολλοί όπως οι μισοί από τα 30.000 γονίδια που ανακαλύφθηκαν από το ανθρώπινο πρόγραμμα γονιδιώματος περιέχουν πρωτεΐνες που πραγματικά δεν ξέρουν τι η δομή τους είναι ή πόσο ή όχι θα είναι σταθερή. Έτσι, για το στόχο μας, θέλαμε να μάθουμε περισσότερα για την εξέλιξη της αναδίπλωσης των πρωτεϊνών και σταθερότητα. "