In document gepubliceerde online deze maand in de Chemische Biologie van de dagboekAard, rapporteren de onderzoekers dat zij een manier hebben ontwikkeld om de functie van enkele honderdduizenden proteïnen te bepalen waarvoor de gegevens van de aminozuuropeenvolging beschikbaar zijn, maar de waarvan structuur en de functie onbekend blijven.
Het onderzoeksteam, door Universiteit van de biochemie van Illinois Professor John A. Gerlt wordt geleid, is de eerste om een computerbenadering te gebruiken om de functie van een proteïne van zijn aminozuuropeenvolging nauwkeurig te voorspellen die. Hun, in silico, de voorspellingen (met computer werden) bevestigd in het laboratorium door middel van enzymanalyses en de kristallografie van de Röntgenstraal.
De nieuwe benadering impliceerde het zoeken van gegevensbestanden van bekende proteïnen naar die met aminozuuropeenvolgingen die de grootste homologie aan de onbekende proteïnen hadden. De onderzoekers gebruikten toen de driedimensionele structuren van de dichtst aangepaste bekende proteïnen in hun analyses van eiwitfunctie.
Gebruikend de structurele die gegevens uit deze homologie modellering worden verkregen, het team geautomatiseerde het dokken experimenten uit voerde snel te evalueren of de onbekende proteïnen waarschijnlijk aan om het even welk van een enorme bibliotheek van potentiële doelmolecules, of substraten zouden binden. Bepalen van welk substraat aan een bepaalde proteïne bindt is essentieel voor het begrip van de functie van de proteïne.
„Deze studie beschrijft een geïntegreerde benadering gebruikend experimentele technieken, de computertechnieken en kristallografie van de Röntgenstraal voor het voorspellen van de functie van een proteïne van eerder onbekende functie,“ bovengenoemde Gerlt.
Deze methodes zullen de taak verzenden om de biologische rollen van enkele honderdduizenden proteïnen te identificeren de waarvan functies nog niet zijn ontdekt.
„Eerder dan het proberen om (laboratorium) experimenten op 30.000 samenstellingen te doen als zij substraten zijn, met deze benadering bepalen zou u experimenten op 10 kunnen doen,“ bovengenoemde Gerlt.