Em um papel publicado em linha este mês na Biologia Química da Natureza do jornal, os pesquisadores relatam que desenvolveram uma maneira de determinar a função de algumas das centenas de milhares de proteínas para que os dados da seqüência de ácido aminado estão disponíveis, mas cujas a estrutura e a função permanecem desconhecidas.
A equipa de investigação, conduzida pelo professor John A. Gerlt da bioquímica das Universidades de Illinois, é a primeira para usar uma aproximação computacional para prever exactamente a função de uma proteína de sua seqüência de ácido aminado. Seu, in silico, as previsões (assistidas por computador) foram validadas no laboratório por meio dos ensaios de enzima e do cristalografia do Raio X.
A aproximação nova envolveu procurarar bases de dados de proteínas conhecidas por aquelas com as seqüências de ácido aminado que tiveram a grande homologia às proteínas desconhecidas. Os pesquisadores usaram então as estruturas tridimensionais das proteínas conhecidas o mais pròxima combinadas em suas análises da função da proteína.
Usando os dados estruturais obtidos desta homologia que modela, a equipe executou automatizado entrando experiências para avaliar rapidamente se as proteínas desconhecidas eram prováveis ligar a alguma de uma biblioteca vasta de moléculas do alvo potencial, ou carcaças. Determinar que carcaça liga a uma proteína dada é vital a compreender a função da proteína.
“Este estudo descreve uma aproximação integrada usando técnicas experimentais, técnicas e cristalografia computacionais do Raio X para prever a função de uma proteína de função previamente desconhecida,” Gerlt disse.
Estes métodos apressarão a tarefa de identificar os papéis biológicos de algumas das centenas de milhares de proteínas cujas as funções não foram descobertas ainda.
“Um Pouco do que tentando fazer (laboratório) experimenta em 30.000 compostos para determinar se são carcaças, com esta aproximação que você pôde fazer experiências em 10,” Gerlt disse.