В бумаге опубликованное он-лайн этот месяц в Биологии Природы журнала Химической, исследователях сообщает что они начинали путь определить функцию некоторых из сотни тысяч протеинов для которых данные по последовательности аминокислоты доступны, но функция которых структура и остают неизвестными.
Научно-исследовательская группа, водить профессором Джном A. Gerlt биохимии Университета Иллинойсаа, первое для использования вычислительного подхода точно предсказать функцию протеина от своей последовательности аминокислоты. Их, в silico, (автоматизированные) прогнозы были утвержены в лаборатории посредством assays энзима и кристаллографии Рентгеновского Снимка.
Новый подход включил искать базы данных известных протеинов для тех с последовательностями аминокислоты которые имели большую гомологичность к неизвестным протеинам. Исследователя после этого использовали трехмерные структуры наиболее близко, котор соответствуют известных протеинов в их анализах функции протеина.
Используя структурные данные полученные от этой гомологичности моделируя, команда выполнила компьютеризировано стыкующ эксперименты быстро для того чтобы оценить были ли неизвестные протеины правоподобны для того чтобы связать к любому из более обширного архива молекул возможных целей, или субстраты. Определять который субстрат связывает к, котор дали протеину существен к понимать функцию протеина.
«Это изучение описывает интегрированный подход используя экспириментально методы, методики вычислений и кристаллография Рентгеновского Снимка для предсказывать функцию протеина ранее неизвестной функции,» Gerlt сказало.
Эти методы быстро пройдут задача определять биологические роли некоторых из сотни тысяч протеинов функции которых пока не были открыны.
«Вернее чем пробующ для того чтобы сделать (лаборатория) экспериментирует на 30.000 смесях для того чтобы определить если они субстраты, то, с этим подходом вы могли сделать эксперименты на 10,» Gerlt сказало.