Unter Verwendung der Atom-stufigen Abbildungstechniken haben University of Michigan-Forscher wichtige strukturelle Details einer Enzymanlage aufgedeckt, die bekannt ist, als „das Lötlampe der Mutter Natur“ für seine Rolle, wenn es dem Gehäuse hilft, effizient viele Drogen und Giftstoffe aufgliedern.
Die Forschung ist in einer Reihe von Papieren, neueste erschienene Onlinedieser monat im Zapfen BBA Biomembranes einzeln aufgeführt worden.
Die Anlage bezieht zwei Proteine mit ein, die Genossenschafts- arbeiten. Das erste, Zellfarbstoff P450, tut die tatsächliche Arbeit, aber nur wenn es einen Auftrieb vom zweiten Protein erhält, Zellfarbstoff b5. Um Stoffe zu erschweren, können die zwei Proteine zusammenwirken nur wenn beide zu einer Zellmembran gesprungen werden. Das macht es schwierig, traditionelle Techniken zu verwenden, um die strukturellen Sonderkommandos zu erkennen, die zur Interaktion entscheidend sind, sagte Ayyalusamy Ramamoorthy, der die Forschungsgruppe führt.
Zum Beispiel benötigt die Röntgenstrahlkristallographie, häufig benutzt, Proteinzellen zu bestimmen, das Trennen der Moleküle von ihrer Membranumgebung. Weil der Teil des Zellfarbstoffs b5 an der Membran festhält, beziehen solche Trennungen mit ein, das Molekül an der Streitfrage zu brechen, die geschieht, das Teil zu sein, das seine Interaktion mit Zellfarbstoff P450 steuert. So, während Kristallographie etwas Informationen über Zelle anbieten kann, kann es Einblicke nicht in genau zur Verfügung stellen, was ein zwischen P450 und b5 während ihres gemütlichen geht, membrangebundene Treffen, sagte Ramamoorthy.
Jedoch die Technik sein Laborgebrauch---FestkörperNMR-Spektroskopie---ausführliche Bilder von Proteinen in der Membranumgebung produzieren, Molekülstruktur nicht nur können aufdecken aber auch zeigen, wie ein bestimmtes Protein in die Membran sich anschmiegt. Zellfarbstoff b5 stellte eine Herausforderung sogar dieser vielseitigen Methode dar, obwohl, weil das Molekül drei Teile diese alle anders als sich benehmen lässt: der steife, klebrige Teil, der in die Zellmembran, in einen in hohem Grade beweglichen, wasserlöslichen Teil und in ein weniger bewegliches „Verknüpfungsprogramm“ begräbt, das die anderen zwei Teile anschließt.
Aber, indem sie ihre Technik optimierten, waren die Forscher in der Lage, hochauflösende Bilder aller drei Teile zu erhalten.
„Die Herausforderung war etwas wie Haben eines Raumes voll der Leute und versuchend, gute Fotos von jeder von ihnen zu erhalten,“ sagte Ramamoorthy, einen außerordentlichen Professor von Chemie und von Biophysik. „Mit einer Abbildung, können Sie sie nicht tun vermutlich. Aber, wenn Sie sagen, „Jeder über Alter 50 stehen oben, „und Sie machen ein Foto, und dann bitten Sie um eine andere Altersklasse und machen ein anderes Foto und so weiter Sie haben eine bessere Möglichkeit.“
Indem sie ihre Proben (spannen oder die Moleküle im Magnetfeld) ausrichteten, waren die Forscher in der Lage, Teile des Moleküls zu unterscheiden, das nicht auf Altersklasse, wie in der Fotoanalogie, aber durch Mobilität basierte. „Mit den Techniken, die wir konstruierten, waren wir in der Lage, den steifen Teil separat zu beobachten vom in hohem Grade beweglichen und weniger bewegliche Teile,“ sagte Ramamoorthy.