세포에 Brookhaven의 D - 펩티드의 정지 HIV 항목

에너지의 Brookhaven 국립 연구소 미국과에서 국립 싱크로 트론 광원 (NSLS)에서 결정된 단백질 구조의 일부를 기반으로, 유타 대학의 과학자들은보다 세포에 HIV의 입국을 차단에서 훨씬 더 효과적인 것으로 나타날 새로운 펩티드를 개발 자신의 수업 시간에 다른 약물.

과학 2007년 10월 8일의 주 국립 아카데미의 절차에 의해 온라인 출판되는 논문에서, 연구진은 이들 펩티드는 HIV의 예방 및 치료를위한 에이전트의 새로운 클래스로 사전 임상 연구를 시작하기 위해 충분히 강력이라 / AIDS.

"우리의 'D - 펩티드'제공, 비용이 많이 드는 높은 선량 주사가 필요하고 약물 저항의 출현으로 고생 기존의 펩타이드 입력 억제제를 통해 몇 가지 잠재적인 치료 장점을,"유타 대학 생화학 마이클 S. 케이 리드 저자는 말했다 종이에. "대조적으로, 우리의 D - 펩티드가 저하를 저항, 그래서 그들은 입을 혈류에 오래 의해 관리 될 가능성이 있습니다. 이러한 억제제는 독특한 억제 메커니즘을 가지고 있기 때문에, 그들은 기존의 에이즈 억제제와 함께 잘 작동합니다."

연구자들은 이전에 Brookhaven의 NSLS에서 결정 구조를 사용하여 유망한 약물 표적으로 확인되었습니다 모든 에이즈 변종에서 발견 필수 "주머니"구조로 바인딩하는 약물 개발에 특히 관심이 있었다. 이 주머니를 대상으로 수많은 이전의 시도는 강력한와 무독성 포켓 특정 항목 억제제를 생산하지 못했습니다.

현재 작업에서, 연구자들은 주머니 구조에 바인딩 및 HIV 항목을 억제 것이 드문 펩티드를 식별하는 펩티드 수백만의 수백을 포함하는 "도서관"화면으로 높은 처리량 기법을 사용합니다.

가장 유망한 후보 펩티드를 확인 후, 연구팀은 NSLS에서 X - 선 crystallography를 사용하여 대상 단백질에 바인딩이 펩티드의 구조를 분석했다. 이 기법에서는, 연구원은 싱크로 트론 소스에서 구할 수 X - 레이의 매우 밝은 광선은, 반사 및 개별 원자의 위치를​​ 결정하는 샘플에 의해 굴절되는 방법 분석.

"이러한 구조는 어떻게 펩티드의 바인딩에 대한 자세한 내용을 밝히지 및 미래 억제제의 개발 가이드"종이 공동 저자 애니 Heroux, Brookhaven 실험실에서 생물학과 crystallography 전문가는 말했다.

이 구조를 이용한 설계가 이전에 보고된 D - 펩티드 이상의 40,000 배 향상된 항바이러스 힘을 가진 D - 펩티드의 발견되었다. 구조는 또한 약제 내성의 기회를 줄이기 위해 펩티드를 엔지니어링하는 방법을 제안한다.

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