תאים התפתחו מנגנונים רבים כדי להבטיח קיפול תקין, אך מספר אירועים מולקולריים biophysical - כגון שינויים ב-pH או טמפרטורה, מוטציות, חמצון - יכולה לשבש צורה מקורית של חלבון.
כאשר פוליפפטידים מצליחים להשיג או לשמור על קונפורמציה נכונה שלהם, הם בדרך כלל מצטברים לתוך נורמלי "עמילואיד סיבית" מבנים. סיבי עמילואיד להגדיר קבוצה מגוונת של תנאים ניווניות, כולל טרשת לרוחב amyotrophic, מחלות Prion, מחלות אלצהיימר ופרקינסון. במחלת אלצהיימר, הסיבים עמילואיד מופקדים extracellularly, עם זאת, מחלת פרקינסון, הנטינגטון, סיבי עמילואיד דומה לצבור בציטופלסמה וגם בגרעין התא, בהתאמה. איך היווצרות עמילואיד מקדמת המחלה יצרה מחלוקת רבה, למרות הראיות המצטברות מסבכת את אגרגטים protofibrillar מוקדם ככל מינים רעילים.
במחקר חדש גישה פתוחה העת PLoS Biology, ליילה Luheshi et al. עבד עם זבוב הפירות תסיסנית לזהות את הגורמים הפנימי של pathogenicity עמילואיד בטא (תחת) במודל חיה של מחלת אלצהיימר. (פפטיד אמילואיד בטא היא מרכיב מרכזי של פלאק עמילואיד במוחם של חולים עם מחלת אלצהיימר.) קביעת אופן היווצרות עמילואיד המחלה גורמת דורש הבנה טובה יותר של התנאים מולקולרית biophysical כי לקדם צבירה חלבון. אבל הבנה כזאת הוכיחה מאתגר מבחינה טכנית, בין השאר משום misfolding חלבון צבירה במבחנות לא יכול לשכפל את המסלולים הסלולר שנועדו להקטין את ההשפעות הרעילות של אירועים אלה. Luheshi et al. לעקוף בעיה זו על ידי שילוב תחזיות חישובית של נטיות צבירת חלבון עם בניסויים במבחנה כדי לבדוק את התחזיות ואת בניסויים mutagenesis vivo לקשר נטייה צבירה חזה עם ניוון מוחיים שנצפו הזבובים.