Komórki rozwijali wieloskładnikowych mechanizmy zapewniać właściwego falcowanie, ale liczba cząsteczkowi i biophysical wydarzenia może niszczyć proteiny rodzimego kształt. - tak jak zmiany w pH, temperatura, mutacje lub oksydacja, -
Gdy polypeptides nie udać się dokonywać ich właściwego conformation lub utrzymywać, one powszechnie agregat w anormalne "skrobiowatego fibril" struktury. Skrobiowaci fibrils definiują różnorodnej grupy degeneracyjni warunki wliczając amyotrophic lateral miażdżycy, prion choroby, Alzheimer i choroby parkinsona. W Alzheimer chorobie skrobiowaci fibrils deponują extracellularly; jakkolwiek, w Parkinson, Huntington chorobie akumulują w i, jednakowi skrobiowaci fibrils. jądrze komórka odpowiednio i cytoplazmie Jak skrobiowata formacja promuje choroba wytwarzał pokaźną debatę wplątuje wczesnych protofibrillar agregaty jako toksyczni gatunki., chociaż wspinający się dowód
W nowej nauce w dostępu czasopisma ploso biologii, Leila Luheshi et al. pracowaliśmy z owocowej komarnicy drozofilą utożsamiać nieodłącznych determinanty skrobiowaty ß (Aß) pathogenicity w zwierzęcym modelu Alzheimer choroba. (Aß peptide jest początkowym składnikiem skrobiowate plakiety w mózg pacjenci z Alzheimer chorobą.) Ustalający jak skrobiowata formacj przyczyn choroba wymaga lepszy zrozumienie cząsteczkowi i biophysical warunki które promują proteinową agregację. Ale taki zrozumienie udowadniał technicznie rzucać wyzwanie, w części ponieważ proteinowy misfolding i agregacja w próbnych tubkach no możemy replikować komórkowe drogi przemian projektować łagodzić toksycznych skutki te wydarzenia. Luheshi et al. obchodziliśmy ten problem integrować obliczeniowe przepowiednie proteinowe agregacj skłonność w badać przepowiednie z Vitro eksperymentami i wewnątrz - Vivo mutagenesis eksperymentuje łączyć przepowiedzianą agregaci skłonność z obserwującym neurodegeneration w komarnicach.