Zowel ontwrichten de virussen als kanker de groei-controle machines in een cel om hun eigen behoeften te dienen.
Volgens een nieuwe studie, gebruikt minstens één virus karikatuur om tot die machines toegang te krijgen.
Een gemeenschappelijk doel voor allebei is een celproteïne genoemd de retinoblastomaproteïne, of pRb, die dient om celafdeling te blokkeren wanneer de potentieel cancer-causing genveranderingen aanwezig zijn. Eerst geïdentificeerd in pediatrische tumors van de retina, is deze proteïne van het tumorontstoringsapparaat sindsdien gevonden om een rol in veel andere vormen van kanker te spelen wanneer onderbroken.
Een aantal virussen produceren proteïnen die specifiek pRb richten, en de wetenschappers hebben deze virussen en hun proteïnen dicht bestudeerd om beter te begrijpen hoe de normale cellen kanker kunnen draaien. Onder zulke zijn de virussen adenoviruses, die eiwit geroepen E1A produceren die zich in pRb en zijn capaciteit mengt om ongewenste celafdeling te controleren. Adenoviruses zijn niet zelf kanker het veroorzaken, maar een beter inzicht in hoe zij met pRb in wisselwerking staan licht op verwante die mechanismen zou goed kunnen afwerpen door andere virussen worden gebruikt kanker teweeg te brengen. Bijvoorbeeld, veroorzaakt een proteïne die functioneel gelijkwaardig aan E1A van menselijke papillomavirus is, genoemd E7, cervicale kanker in de cellen het besmet.
Tot nu toe, hadden de onderzoekers gedetailleerde informatie over niet kunnen verkrijgen hoe E1A de normale functie van pRb onderbreekt. In een nieuwe die studie, echter, op de dekking van November 1 kwestie van de de dagboekGenen & Ontwikkeling wordt gekenmerkt, hebben de onderzoekers bij het Instituut Wistar de driedimensionele structuur van een moleculair complex die van pRb en E1A opgelost, de eerste atoommening van de virale E1A proteïne in actie verstrekken.
De bevindingen tonen aan dat dat E1A op een nieuwe manier werkt, nabootsend een normale cellulaire proteïne genoemd E2F die doorgaans aan pRb op een gecontroleerde en geregelde manier bindt.
De „structurele gelijkenissen tussen E1A en E2F zijn verrassend en het slaan,“ zegt Ronen Marmorstein, Ph.D., een professor in het Programma van de Uitdrukking en van de Verordening van het Gen in Wistar en hogere auteur over de studie. „Bekijkend de structuur werd het duidelijk hoe deze virale proteïne de activiteit van pRb.“ onderbreekt
pRb is een lid van de „zak-eiwitfamilie,“ omdat het een zak heeft waarbinnen de proteïnen kunnen binden. Voor pRb aan functie normaal, moet het moleculaire complex binden opnemend de E2F proteïne. Wanneer pRb aan dit complex wordt gebonden, doet het dienst als de groeiontstoringsapparaat, remmend celafdeling.