Stürzen Viren und Krebse die Wachstumregelung Maschinerie in einer Zelle um, um ihren Eigenbedarf zu entsprechen.
Entsprechend einer neuen Studie mindestens verwendet ein Virus Nachahmen, um zu dieser Maschinerie Zutritt zu erhalten.
Ein geläufiges Ziel für beide ist ein Zellprotein, das das retinoblastoma Protein genannt werden, oder pRb, das dient, Zellteilung zu blockieren, wenn es möglicherweise Gen-Mutationen Krebs-verursacht, sind anwesend. Zuerst gekennzeichnet in den pädiatrischen Tumoren der Retina, ist dieses Tumorentstör- Protein seit dem gefunden worden, um eine Rolle in vielen anderen Formen von Krebs zu spielen, wenn es gestört wird.
Einige Viren produzieren Proteine, die speziell pRb anvisieren, und Wissenschaftler haben diese Viren und ihre Proteine nah studiert, um besser zu verstehen, wie normale Zellen krebsartig sich drehen können. Unter solchen Viren sind die Adenoviren, die ein Protein produzieren, das E1A genannt wird, das pRb und seine Fähigkeit, unerwünschte Zellteilung zu steuern behindert. Adenoviren sind nicht selbst verursachender Krebs, aber ein besseres Verständnis von, wie sie auf pRb einwirken, verschüttete möglicherweise gut Leuchte auf den in Verbindung stehenden Vorrichtungen, die durch andere Viren zu Triggerkrebsen verwendet werden. Zum Beispiel verursacht ein Protein, das mit E1A von den humanen Papillomaviren funktionell gleichwertig ist, genannt E7, Gebärmutterkrebs in den Zellen, die er infiziert.
Bis jetzt waren Forscher nicht imstande gewesen, einzuholen ausführliche Information über, wie E1A die normale Funktion von pRb stört. In einer neuen Studie jedoch gekennzeichnet auf der Abdeckung des Punktes Am 1. November der Zapfen Gene u. der Entwicklung, haben Forscher am Wistar-Institut die dreidimensionale Zelle eines molekularen Komplexes von pRb und von E1A gelöst und die erste Atomansicht des Viren-E1A-Proteins im Vorgang bereitgestellt.
Die Ergebnisse zeigen, dass dieses E1A auf eine neue Art funktioniert und ein normales zelluläres Protein nachahmt, das E2F genannt wird, das gewöhnlich an pRb auf eine esteuerte und geregelte Form bindet.
„Die strukturellen Ähnlichkeiten zwischen E1A und E2F sind überraschend und auffallend,“ sagt Ronen Marmorstein, Ph.D., ein Professor in der Genexpression und im Regelungs-Programm bei Wistar und älteren Autor auf der Studie. „Die Zelle Betrachtend, wurde sie offensichtlich, wie dieses virale Protein stört die Aktivität von pRb.“
pRb ist ein Bauteil der „Tascheprotein Familie,“ weil hat es eine Tasche, innerhalb deren Proteine binden können. Damit pRb normalerweise arbeitet, muss es einen molekularen Komplex binden, der das E2F-Protein enthält. Wenn pRb zu diesem Komplex gesprungen wird, tritt es als ein Wachstumsentstörer auf und sperrt Zellteilung.