Sia i virus che i cancri sovvertono il macchinario di crescita-control in una cella per rispondere alle loro proprie esigenze.
Secondo un nuovo studio, almeno un virus usa il mimetismo per accedere a quel macchinario.
Un obiettivo comune per entrambi è una proteina delle cellule chiamata la proteina di retinoblastoma, o pRb, che servisce a bloccare la divisione cellulare quando le mutazioni genetiche potenzialmente cancerogene sono presenti. In Primo Luogo identificato in tumori pediatrici della retina, questa proteina del soppressore del tumore da allora è stata trovata per svolgere un ruolo in molti altri moduli di cancro una volta interrotta.
Una serie di virus producono le proteine che specificamente mirano al pRb e gli scienziati hanno studiato molto attentamente questi virus e le loro proteine per capire meglio come le celle normali possono girare cancerogeno. Fra tali virus sono gli adenovirus, che producono una proteina chiamata E1A che interferisce con pRb e la sua capacità gestire la divisione cellulare indesiderata. Gli Adenovirus non sono stessi cancro che causa, ma una migliore comprensione di come interagiscono con pRb potrebbe fare luce bene sui meccanismi relativi usati da altri virus ai cancri di grilletto. Per esempio, una proteina che è dal punto di vista funzionale equivalente a E1A dai papillomavirus umani, chiamata E7, causa il cancro cervicale nelle celle che infetta.
Finora, i ricercatori avevano non potuti ottenere l'informazione dettagliata circa come E1A interrompe la funzione normale di pRb. In un nuovo studio, tuttavia, descritto sul coperchio dell'emissione del 1° novembre dei Geni & dello Sviluppo del giornale, i ricercatori All'Istituto di Wistar hanno risolto la struttura tridimensionale di un complesso molecolare di pRb e di E1A, fornente la prima visualizzazione atomica della proteina virale di E1A nell'atto.
I risultati indicano che quel E1A funziona in un modo novello, imitante una proteina cellulare normale chiamata E2F che ordinariamente lega a pRb ad un modo controllato e regolamentato.
“Le similarità strutturali fra E1A e E2F sono sorprendenti e notevole,„ dice Ronen Marmorstein, Ph.D., il professor nell'Espressione Genica e nel Programma di Regolamento a Wistar ed autore senior sullo studio. “Esaminando la struttura è diventato ovvio come questa proteina virale interrompe l'attività di pRb.„
il pRb è un membro “della famiglia della casella-proteina,„ perché ha una casella all'interno di cui le proteine possono legare. Affinchè il pRb funzioni normalmente, deve legare un complesso molecolare che incorpora la proteina di E2F. Quando il pRb è limitato a questo complesso, funge da soppressore della crescita, inibente la divisione cellulare.