Terwijl de fluorescentie lang is gebruikt om biologische molecules te etiketteren, maakt een nieuwe technologie die in Yale wordt ontwikkeld onderzoekers het mogelijk om uiterst kleine fluorescente sondes te gebruiken om eiwitinteractie snel te ontdekken en te identificeren binnen levende cellen terwijl het vermijden van de biologische verstoring van bestaande methodes, volgens een rapport in de Chemische Biologie van de Aard.
De Proteïnen worden algemeen geëtiketteerd gebruikend varianten van de „groene fluorescente proteïne“ (GFP), maar deze proteïnen zijn zeer groot en zijn vaak giftig om te leven cellen. Zij neigen ook bijeen te voegen, makend hen moeilijk om te werken met en te controleren. Deze nieuwe methodologie gebruikt de fluorescentie die door een kleine molecule, eerder dan een grote proteïne wordt uitgezonden. Het geeft onderzoekers een minder vernietigende manier om beelden van de ingewikkelde contacten tussen gevouwen gebieden van individuele eiwit of de vennootschappen tussen proteïnen in een levende cel te vangen.
„Onze benadering mijdt veel van de problemen verbonden aan fluorescente proteïnen, zodat wij beeld eiwitinteractie in levende cellen,“ bovengenoemde hogere auteur Alanna Schepartz, de Professor van Milton Harris van Chemie, en de Professor van het Howard Hughes Medical Institute in Yale kunnen. „Gebruikend deze molecules kunnen wij alternatief onderscheiden of misfolded proteïnen van die die correct gevouwen zijn en ook eiwitvennootschappen in levende cellen.“ ontdekken
Elke proteïne is een driedimensionele structuur die door zijn lineaire ketting van aminozuren wordt gecreeerd „te vouwen“. Gewoonlijk „werkt“ slechts één vorm voor elke proteïne. De bijzondere vorm een proteïne vergt hangt van zijn aminozuren en van andere processen af binnen de cel.
Schepartz en haar team bedacht hun nieuw etiketterend systeem gebruikend kleine molecules, genoemd „profluorescent“ biarsenalkleurstoffen. Deze molecules gaan gemakkelijk cellen in en worden fluorescent wanneer zij aan een specifieke opeenvolging van de aminozuurmarkering binnen een proteïne binden. Terwijl deze samenstellingen voor een ongeveer decennium zijn gebruikt om enige proteïnen te binden, is dit de eerste keer zij zijn gebruikt om interactie tussen proteïnen te identificeren.