セル形 - 科学者は新しい試金のよりよい理解を得ます

私達の体のセルはさまざまな形およびサイズ入って来ます。 各セルは整形かのように特定の機能のためのそれを最適化するためです。 事がうまくいき、セルが専用形を採用しないとき、機能は損ない、セルはボディで問題を起こすことができます。

原子および分子物理学 (AMOLF) (EMBL) のためのヨーロッパの分子生物学の実験室そして協会の研究者は、ネザーランド、今セルの形の開発の重要な役割を担う分子メカニズムを解読してしまいました。

今週の性質の問題で彼らは蛋白質とセルの骨組間の相互作用のライトを取除く新しい実験アプローチを報告します。

各セルタイプに一義的な形があること細胞骨格、蛋白質のフィラメントの構築される内部足場が原因です。 特に重要微小管、絶えず育ち、縮まるダイナミックなフィラメントはです。 セルの中の空間的な構成は一部がこれらのの成長する終わりとだけフィラメント相互に作用しているいろいろな調整装置蛋白質によって決まります。 これらの蛋白質を追跡するいわゆると終りがどのように認識するか成長する微小管の端の動的構造は長年困惑しますです。 トマスサリー州および EMBL の Damian Brunner と AMOLF の Marileen Dogetrom のグループの研究者は今同時に分子を追跡する多重と終りを調査することを割り当てる最初の方法試験管のいわゆる +TIPs を、開発してしまいました。

「微小管の端と成長が著しいのへのとりわけ +TIPs の縛りは育つと同時にそれに続き。 彼らはと終りのラベルとしてフィラメントの安定性を調整するために他の蛋白質がどこで結合するか」確認するように行動しますサリー州を言います。 「のためずっと試験管のこの動作を再構成することは不可能です。 私達の新しいシステムは今どの蛋白質が追跡すると終りのためにある必要があり、もの根本的なメカニズムが」。であるか明らかにしました

新しい方法を適用してそれらはイースト菌からの蛋白質を追跡する 3 端から成っている最小の分子システムを切り裂くことに成功しました。 蛋白質は蛍光性と顕微鏡との動作を監察するために分類されました。 このプロシージャは蛋白質のに成長する微小管の先端の特定の構造を認識する機能があることを明らかにし、それに結合し、そして他の 2 つの蛋白質のためのローディングのプラットホームとして機能します。 それが微小管に沿って歩くようにする他の 2 つの蛋白質の 1 つの固有の自発運動量は分子システムの機能に成長する微小管の端に選択式に続く貢献します。

「私達の新しい試金の大きい利点微小管と相互に作用している他のいろいろな種類の蛋白質に」、は言うサリー州の実験室の研究を遂行したピーター Bieling を適用することができることです。 「蛋白質を追跡する別の微小管の端の大きい変化の私達の理解を進め」。機械工および機能のライトを取除くことができるのは強力なアプローチです

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