As Pilhas em nosso corpo vêm em vários formas e tamanhos. Cada pilha é dada forma de modo que aperfeiçoá-lo para uma função específica. Quando as coisas vão mal e uma pilha não adota sua forma dedicada, sua função pode ser danificada e a pilha pode causar problemas no corpo.
Os Pesquisadores no Laboratório de Biologia Molecular Europeu (EMBL) e no Instituto para a Física Atômica e Molecular (AMOLF), Os Países Baixos, têm descodificado agora um mecanismo molecular que jogasse um papel importante na revelação da forma de uma pilha.
Na introdução desta semana da Natureza relatam uma aproximação experimental nova que derrame a luz na interacção entre proteínas e o esqueleto da pilha.
Que cada tipo da pilha tem sua forma original é devido a seu cytoskeleton, um andaime interno construído de filamentos da proteína. Especialmente importantes são os microtubules, os filamentos dinâmicos que constantemente crescem e encolhem. Sua organização espacial dentro das pilhas depende de uma variedade de proteínas do regulador, algumas de que interage somente com os fins crescentes dos estes o filamento. Como este o mais-fim assim chamado que segue proteínas reconhece a estrutura dinâmica de uma extremidade crescente do microtubule é uma de longa data confunde. Os Pesquisadores nos grupos de Thomas Surrey e de Damian Brunner em EMBL e de Marileen Dogetrom em AMOLF têm desenvolvido agora o primeiro método que reserva estudar simultaneamente o mais-fim múltiplo que segue moléculas, +TIPs assim chamado, no tubo de ensaio.
de “+TIPs o ligamento especificamente ao de crescimento rápido mais a extremidade de um microtubule e segue-o enquanto cresce. Actuam como uma etiqueta do mais-fim de modo que outras proteínas saibam onde ligar para regular a estabilidade do filamento,” diz Surrey. “Por anos foi impossível reconstituir este comportamento em um tubo de ensaio. Nosso sistema novo revelou agora que proteínas precisam estam presente para o mais-fim que segue e o que os mecanismos subjacentes são.”