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细胞形状 - 科学家获取与新的检验的更好的了解

Published on December 3, 2007 at 10:38 AM · No Comments

在我们的身体的细胞进来多种形状和范围。 每个细胞是形状就象优选它一个特定功能的。 当事情出错时,并且细胞不采用其专用的形状,可以削弱其功能,并且这个细胞在这个机体可能引起问题。

欧洲分子生物学实验室和 (EMBL)学院的研究员基本和分子物理学 (AMOLF),荷兰,现在解码了在细胞的形状的发展扮演重要作用的一个分子结构。

在本质的本周的问题他们报告显示交往的清楚蛋白质和细胞的概要之间的一个新的实验途径。

每个细胞类型有其唯一形状归结于其细胞骨架,一个内部绞刑台被编译蛋白质细丝。 特别重要的是微管,经常增长并且收缩的动态细丝。 他们在细胞里面的空间的组织依靠各种各样的管理者蛋白质,一些与生长结尾的这些只配合细丝。 这些跟踪蛋白质的所谓的加上结束如何识别一个生长微管末端的动态结构是长年的困惑。 组的研究员 EMBL 的托马斯萨里和达米扬 Brunner 和在 AMOLF 的 Marileen Dogetrom 现在开发了准许同时学习跟踪分子的多个加上结束的第一个方法,所谓的 +TIPs,在试管。

当它增长, “对迅速发展的特定 +TIPs 困境加上微管的末端和按照它。 他们作为加上结束标签,以便其他蛋白质在哪里知道束缚调控细丝的稳定性”,萨里说。 “多年来重新组成在试管的此工作情况是不可能的。 我们新的系统现在显示了哪些蛋白质需要是存在为跟踪的加上结束,并且什么基础结构是”。

运用新的方法他们在解剖包括三末端的一个最小的分子系统成功跟踪从酵母细胞的蛋白质。 蛋白质标记与荧光监控他们的与显微镜的工作情况。 此程序表示一个蛋白质有这个能力认可生长微管技巧的特定结构,束缚对它并且作为另外两蛋白质的装载平台。 内在的发动机活动另外两蛋白质之一,允许它沿微管走,造成这个分子系统的能力选择性地按照生长微管末端。

“我们新的检验的巨大好处是它可以适用于与微管配合的各种各样的其他蛋白质”,说彼得 Bieling,对萨里的实验室进行这个研究。 “它是将提前对跟踪蛋白质的另外微管末端大种类的我们的了解,并且可能显示他们的技工和功能的清楚的一个强大的途径”。

http://www.embl.org/