Celler i vårt förkroppsligar kommet i olikt formar och storleksanpassar. Varje cell är format in sådan a om optimerar långt det för en närmare detalj fungerar. Dess fungera kan försämras, När saker går orätt, och en cell inte adopterar dess hängivet formar, och cellen kan orsaka problem i förkroppsliga.
Forskare på det Molekylära BiologiLaboratoriumet för Europén (EMBL) och Institutet för Atom- och Molekylär Fysik (AMOLF), Nederländerna, har nu avkoda en molekylär mekanism som leker en viktig roll i utvecklingen av en cell formar.
I denna vecka utfärda av Naturen som de anmäler ett nytt experimentellt att närma sig att skjul tänder på växelverkan mellan proteiner och cellens skelett.
Att varje celltyp har dess unikt att forma, är tack vare dess cytoskeleton, en inre scaffold som byggs av proteinglödtrådar. Speciellt viktiga är microtubules, dynamiska glödtrådar som växer constantly och hjärnskrynklaren. Deras inre celler för den rumsliga organisationen beror på en variation av regulatorproteiner, några av som påverkar varandra endast med växa avslutar av dessa glödtråden. Hur dessa så - kallat plus-avsluta spårningproteiner känner igen det dynamiskt strukturerar av en växande microtubule avslutar är ett longstanding förbryllar. Forskare i grupperna av Thomas Surrey och Damian Brunner på EMBL och av Marileen Dogetrom på AMOLF har nu framkallat den första metoden som låter till studiemultipeln plus-avslutar samtidigt spårningmolekylar, så - kallad +TIPs, i provröret.
”avslutar följer röran för +TIPs specifikt till fasta-växa positiv av en microtubule och den, som den växer. De agerar som enavsluta etikett, så att andra proteiner vet var till röran att reglera glödtrådens stabilitet,” något att säga Surrey. ”För år har det varit omöjligt att återuppbygga detta uppförande i ett provrör. Vårt nya system avslöjde nu vilka proteiner behöv att vara närvarande för plus-avslutar spårning och vad den bakomliggande mekanismen är.”,