細胞形狀 - 科學家獲取與新的檢驗的更好的瞭解

在我們的身體的細胞進來多種形狀和範圍。 每個細胞是形狀就像優選它一個特定功能的。 當事情出錯時，并且細胞不採用其專用的形狀，可以削弱其功能，并且這個細胞在這個機體可能引起問題。

歐洲分子生物學實驗室和 (EMBL)學院的研究員基本和分子物理學 (AMOLF)，荷蘭，現在解碼了在細胞的形狀的發展扮演重要作用的一個分子結構。

在本質的本週的問題他們報告顯示交往的清楚蛋白質和細胞的概要之間的一個新的實驗途徑。

每個細胞類型有其唯一形狀歸結於其細胞骨架，一個內部絞刑臺被編譯蛋白質細絲。 特別重要的是微管，經常增長并且收縮的動態細絲。 他們在細胞裡面的空間的組織依靠各種各樣的管理者蛋白質，一些與生長結尾的這些只配合細絲。 這些跟蹤蛋白質的所謂的加上結束如何識別一個生長微管末端的動態結構是長年的困惑。 組的研究員 EMBL 的托馬斯薩里和達米揚 Brunner 和在 AMOLF 的 Marileen Dogetrom 現在開發了准許同時學習跟蹤分子的多個加上結束的第一個方法，所謂的 +TIPs，在試管。

當它增長， 「對迅速發展的特定 +TIPs 困境加上微管的末端和按照它。 他們作為加上結束標籤，以便其他蛋白質在哪裡知道束縛調控細絲的穩定性」，薩里說。 「多年來重新組成在試管的此工作情況是不可能的。 我們新的系統現在顯示了哪些蛋白質需要是存在為跟蹤的加上結束，并且什麼基礎結構是」。

運用新的方法他們在解剖包括三末端的一個最小的分子系統成功跟蹤從酵母細胞的蛋白質。 蛋白質標記與熒光監控他們的與顯微鏡的工作情況。 此程序表示一個蛋白質有這個能力認可生長微管技巧的特定結構，束縛對它并且作為另外兩蛋白質的裝載平臺。 內在的發動機活動另外兩蛋白質之一，允許它沿微管走，造成這個分子系統的能力選擇性地按照生長微管末端。

「我們新的檢驗的巨大好處是它可以適用於與微管配合的各種各樣的其他蛋白質」，說彼得 Bieling，對薩里的實驗室進行這個研究。 「它是將提前對跟蹤蛋白質的另外微管末端大種類的我們的瞭解，并且可能顯示他們的技工和功能的清楚的一個強大的途徑」。

http://www.embl.org/