研究员在 UT 西南治疗中心确定了破坏性的蛋白质束缚对并且干涉分子去除低密度脂蛋白，所谓的 “ (LDL)坏”胆固醇，从这滴血液的特定方式。
“查找的此的实用的福利是我们可以现在搜索新的方式通过设计被瞄准的抗体打乱此交往降低胆固醇”，说杰伊 Horton，内科和分子遗传学教授和一个高级作者博士研究，出现在国家科学院行动的在线本周。
蛋白质，称 PCSK9，涌现了作为 “在这滴血液的坏”胆固醇一个重要管理者，说 Horton 博士，研究着重一部分了解蛋白质的功能。
PCSK9 打乱称低密度脂蛋白感受器官的一个关键分子的活动或者 LDLR。 此分子，从细胞表面突出，在血液的门闩 “坏”胆固醇和通过把它引入取消它细胞。
PCSK9 蛋白质可能也锁上到 LDL 感受器官。 那导致 LDL 感受器官的破坏的此捆绑，然而，触发生物化学的回应链子。 使用可用少量的感受器官，更多 “坏”胆固醇在血液保持。
“您要有清除 LDL 的感受器官从是一件好事情的血液的 LDL -”， Horton 博士说。 “不如此您要有 PCSK9; 它通常发挥作用用一个有害的方式”。
在这滴血液的许多 LDL 胆固醇是心脏病、心脏病发作和中风的主要风险系数，因为它造成堵塞动脉墙壁匾的积累。 超过 25 全世界的百万人民上称斯塔京的药物课降低他们的胆固醇到在建议使用的健康级别内。
正确地确定 PCSK9 和 LDLR 如何实际上配合，研究员，导致由 Hyock Joo Kwon 博士，一位讲师在生化方面，合作与约翰 Deisenhofer，生化教授，一位调查员有霍华德・休斯医疗学院的和一个高级作者博士研究。 Deisenhofer 博士共享在化学的 1988年诺贝尔奖他的在发现在光合作用介入的关键蛋白质的结构的工作的。
使用 X-射线重新启动水晶组成 PCSK9 和 LDLR 蛋白质的部分，研究员识别彼此附有每蛋白质的小的地区。 他们然后创建了区的一个详细几何相似模型。
“进行看起来象那些部分交往是必不可少的”， Horton 博士说。
研究员现在设计抗体和肽小的链子 - 有这个能力阻塞 LDLR 和 PCSK9 之间的交往蛋白质的构件 -。
Horton 博士的早先研究向显示缺乏 PCSK9 的鼠标比一半有 LDL 胆固醇那正常鼠标。