研究員在 UT 西南治療中心確定了破壞性的蛋白質束縛對并且干涉分子去除低密度脂蛋白，所謂的 「 (LDL)壞」膽固醇，從這滴血液的特定方式。
「查找的此的實用的福利是我們可以現在搜索新的方式通過設計被瞄準的抗體打亂此交往降低膽固醇」，說傑伊 Horton，內科和分子遺傳學教授和一個高級作者博士研究，出現在國家科學院行動的在線本週。
蛋白質，稱 PCSK9，湧現了作為 「在這滴血液的壞」膽固醇一個重要管理者，說 Horton 博士，研究著重一部分瞭解蛋白質的功能。
PCSK9 打亂稱低密度脂蛋白感受器官的一個關鍵分子的活動或者 LDLR。 此分子，從細胞表面突出，在血液的門閂 「壞」膽固醇和通過把它引入取消它細胞。
PCSK9 蛋白質可能也鎖上到 LDL 感受器官。 那導致 LDL 感受器官的破壞的此捆綁，然而，觸發生物化學的回應鏈子。 使用可用少量的感受器官，更多 「壞」膽固醇在血液保持。
「您要有清除 LDL 的感受器官從是一件好事情的血液的 LDL -」， Horton 博士說。 「不如此您要有 PCSK9; 它通常發揮作用用一個有害的方式」。
在這滴血液的許多 LDL 膽固醇是心臟病、心臟病發作和中風的主要風險系數，因為它造成堵塞動脈牆壁匾的積累。 超過 25 全世界的百萬人民上稱斯塔京的藥物課降低他們的膽固醇到在建議使用的健康級別內。
正確地確定 PCSK9 和 LDLR 如何實際上配合，研究員，導致由 Hyock Joo Kwon 博士，一位講師在生化方面，合作與約翰 Deisenhofer，生化教授，一位調查員有霍華德・休斯醫療學院的和一個高級作者博士研究。 Deisenhofer 博士共享在化學的 1988年諾貝爾獎他的在發現在光合作用介入的關鍵蛋白質的結構的工作的。
使用 X-射線重新啟動水晶組成 PCSK9 和 LDLR 蛋白質的部分，研究員識別彼此附有每蛋白質的小的地區。 他們然後創建了區的一個詳細幾何相似模型。
「進行看起來像那些部分交往是必不可少的」， Horton 博士說。
研究員現在設計抗體和肽小的鏈子 - 有這個能力阻塞 LDLR 和 PCSK9 之間的交往蛋白質的構件 -。
Horton 博士的早先研究向顯示缺乏 PCSK9 的鼠標比一半有 LDL 膽固醇那正常鼠標。