Due proteine novelle studiate da un'Università al professor della Buffalo di microbiologia e dell'immunologia sembrano avere il potenziale di migliorare la produzione degli anticorpi contro un gran numero di agenti infettante.
Terry D. Connell, Ph.D., il professor di microbiologia e l'immunologia nel Witebsky Concentra per la Patogenesi Microbica nella Scuola di Medicina di UB e le Scienze Biomediche, sviluppata e brevettata le enterotossine di LT-IIb e di LT-IIa e le loro rispettive proteine mutanti come i nuovi adiuvanti mucosi, o “ripetitori,„ che possono migliorare la potenza di esistenza e dei vaccini futuri.
Connell ed i colleghi hanno pubblicato cinque documenti nel 2007 che descrivono i loro avanzamenti. Sono il solo gruppo di ricerca in comunità scientifica che studia l'immunologia di questi adiuvanti.
I ricercatori corrente stanno lavorando per mettere a punto un metodo sicuro ed efficace di consegnare le molecole dimiglioramento alle mucose dell'organismo -- la prima linea di difesa contro la maggior parte dei agenti patogeni -- per suscitare le risposte immunitarie protettive su quelle membrane.
“Quasi ogni batterio e virus che ci attacca non alesa attraverso l'interfaccia,„ ha detto Connell. “Questi agenti infettante entrano colonizzando le superfici mucose sull'occhio, sui seni, sulla bocca, sul rivestimento dell'intestino, sui polmoni e sul tratto genitale.„
Fin qui Connell ed i colleghi hanno determinato, facendo uso di un modello del mouse, che il passaggio nasale è la migliore superficie mucosa su cui applicare LT-IIa e LT-IIb come adiuvanti mucosi. Mescolando molto una piccola quantità di LT-IIa o di LT-IIb con un antigene attuale e gocciolare la miscela nella punta di un mouse successivamente producono una forte risposta immunitaria antigene-specifica nei passaggi nasali come pure nella saliva, nel tratto urogenitale e nella circolazione sanguigna, la loro ricerca indicata.
Al contrario, immunizzare il mouse con soltanto l'antigene genera una molta risposta immunitaria antigene-specifica a livello più basso a quei siti.
Questo metodo di applicazione è particolarmente adatto a popolazioni d'immunizzazione nelle aree underserved, ha detto Connell.
“Se voglio immunizzare qualcuno nell'Uganda con un vaccino che deve essere iniettato, per esempio, Io devo portare i aghi di stampa, tutto deve essere sterile e tutto deve essere il freddo tenuto, che i mezzi noi hanno bisogno della refrigerazione.
“Ma se posso vaccinare attraverso la punta, tutto che debba fare è di asciugare l'antigene ed il mio adiuvante. Quando ottengo al mezzo dell'Uganda, bollo una certa acqua, verso dentro l'antigene e l'adiuvante, lo mescola su, messo in un atomizzatore e “annusata. “La miscela nemmeno deve essere sterile, perché la punta non è sterile.„
Connell ha cominciato a studiare i due adiuvanti come ricercatore postdottorale all'Università In uniforme di Servizi delle Scienze di Salubrità (USUHS) in Washington, DC, nel 1989. Le molecole erano state isolate cinque anni più in anticipo da Randall Holmes, M.D., il Ph.D., il suo Consigliere post-dottorato. Connell ha cominciato le sue ricerche sulle attività di LT-IIa e di LT-IIb al USUHS mappando le regioni delle due enterotossine che erano importanti per l'associazione del ricevitore, la tossicità e per montaggio delle proteine del multisubunit.
LT-IIa e LT - IIb è simile alla tossina del colera nella struttura di dimentional 3 e nell'attività tossica. Tuttavia, le sequenze aminoacidiche degli sottounità obbligatori di LT-IIa e LT-IIb sia significativamente differente dalla sequenza aminoacidica dell'sottounità obbligatorio della tossina del colera. Queste differenze dell'amminoacido sono alla base della specificità di LT-IIa e di LT-IIb per i ricevitori del ganglioside, che sono differenti dal ganglioside limitato dalla tossina del colera. [Il ganglioside di A è una molecola complessa che contiene sia i lipidi che i carboidrati ed è trovato nella membrana esterna di molti generi di celle.]