Duizenden proteïnen in aard worden gevonden zijn eenvoudig koorden van aminozuren, door genen worden geassembleerd, en de wetenschappers hebben lang geloofd dat zij automatisch zich in uniek vast, 3 dimensionale vormen vouwen om de motor van het leven in brand te steken dat.
In de era van genetisch onderzoek, is het identificeren van die vormen en hun functies een nadruk wereldwijd van biomedische wetenschap geworden.
Nu, hebben de onderzoekers bij de Medische Universiteit van Wisconsin in Millwaukee geconstateerd dat een proteïne, lymphotactin, die een essentiële rol in de immune reactie van het lichaam speelt, zijn vorm kan snel verplaatsen --tot tien keer per seconde-- tussen twee totaal niet verwante structuren, elk met een unieke rol in het verdedigen van het lichaam.
Hun die ontdekking, in de Werkzaamheden van de Nationale Academie van Wetenschap, 17 wordt gepubliceerd Maart, verandert een fundamenteel die concept biochemie in de jaren '60 wordt gevestigd. Het kan het onderzoek naar andere proteïnen met de capaciteit ook inspireren om vorm te veranderen, en de ziekten van het hulpadres van misfolded proteïnen zoals Alzheimer, Parkinson, ALS, gekke koeziekte en vele kanker.
„Terwijl onze ontdekking meer vragen over het eiwit het vouwen mysterie stelt, hopen wij het geïntensifieerd onderzoek produceert om de complexe processen van deze verwoestende ziekten te leren,“ zegt teamleider Brian Volkman, Ph.D., verwante professor van biochemie.
Het team van Dr. Volkman's gebruikt de hoogst gevoelige nuclear magnetic resonance (NMR)spectroscopie om driedimensionele eiwitstructuren op te lossen. NMR verstrekt informatie over het aantal en het type van chemische entiteiten in een molecule, en kan afstanden tussen paren atomen binnen de molecule meten om een door de computer geproduceerd 3-D model van zijn structuur op te stellen.
Zij ontdekten dat er menselijke lymphotactin, een regelgevende die proteïne door het immuunsysteem wordt vrijgegeven om aan te trekken en bestaat leucocytten te activeren, natuurlijk in twee verschillende structuren, en dat de onlangs-geïdentificeerde vorm geen gelijkenis aan een andere bekende proteïne heeft. Zij leerden ook dat elke vorm een unieke rol, één vastmakend aan de binnenlandse muur van het bloedvat, en andere uit het bereiken heeft om leucocytten te grijpen. Dit betekent dat omzetten van één lymphotactinstructuur in andere waarschijnlijk essentieel voor zijn activering, volgens Dr. Volkman is.
De „Proteïnen hebben vaak veelvoudige functionele staten die aan één enkele structuur“ nauw verwant zijn hij zegt. „In zijn natuurlijke staat nochtans, vonden wij dat lymphotactin twee eveneens-bevolkte maar niet verwante structuren goedkeurt die snel van in andere.“ veranderen
http://www.mcw.edu/