Migliaia di proteine trovate in natura sono semplicemente serie di amminoacidi, montate dai geni e gli scienziati lungamente hanno ritenuto che profilatura automaticamente in unicamente fisso, 3 forme dimensionali per infornare il motore di vita.
Nell'era della ricerca genetica, identificare quelle forme e le loro funzioni si è trasformata in in un fuoco mondiale di scienza biomedica.
Ora, i ricercatori all'Istituto Universitario Medico di Wisconsin a Milwaukee hanno trovato che una proteina, lymphotactin, che svolge un ruolo vitale nella risposta immunitaria dell'organismo, può spostare rapido la sua forma --fino a dieci volte un il secondo-- fra due strutture completamente indipendenti, ciascuno con un ruolo unico nella difesa dell'organismo.
La Loro scoperta, pubblicata Il 17 marzo negli Atti dell'Accademia delle Scienze Nazionale, altera un concetto fondamentale della biochimica stabilito negli anni 60. Può anche ispirare la ricerca di altre proteine con la capacità di cambiare il modulo e le malattie di indirizzo di guida delle proteine misfolded quali Alzheimer, Parkinson, ALS, la malattia della mucca pazza e molti cancri.
“Mentre la nostra scoperta solleva più questioni sull'enigma della folding proteico, speriamo che generi la ricerca intensificata per imparare i trattamenti complessi di queste malattie devastanti,„ dice il leader della squadra Brian Volkman, il Ph.D., professore associato della biochimica.
Il gruppo del Dott. Volkman sta usando la spettroscopia a risonanza magnetica nucleare altamente (NMR) sensibile per risolvere le strutture tridimensionali della proteina. RMN fornisce informazioni sul numero e sul tipo di entità chimiche in una molecola e può misurare le distanze fra le paia degli atomi all'interno della molecola per produrre un modello 3-D generato da computer della sua struttura.
Hanno scoperto che il lymphotactin umano, una proteina regolatrice rilasciata dal sistema immunitario per attirare ed attivare i globuli bianchi, esiste naturalmente in due strutture distinte e che il modulo neo-identificato non ha similarità a qualunque altra proteina conosciuta. Egualmente hanno imparato che ogni modulo ha un ruolo unico, uno che fissano alla parete interna del vaso sanguigno e l'altro che raggiunge fuori per afferrare i globuli bianchi. Ciò significa che convertire da una struttura di lymphotactin in altra è probabilmente essenziale per la sua attivazione, secondo il Dott. Volkman.
“Le Proteine hanno spesso stati funzionali multipli che sono strettamente connessi ad una singola struttura„ che dice. “Nel suo stato naturale tuttavia, abbiamo trovato che il lymphotactin adotta due uguale-popolati ma le strutture indipendenti che cambiano rapido da una all'altra.„
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