新しい発見は固定蛋白質の構造の長年の概念を変えます

実際のところ見つけられるたくさんの蛋白質は遺伝子によってアセンブルされるアミノ酸の一連単にであり生命のエンジンを始動させるために一義的に固定の、 3D 形に自動的に彼ら自身を折ることを科学者は長く信じてしまいました。

遺伝学研究の時代では、それらの形および機能を識別することは生物医学科学の世界的な焦点になりました。

ここで、ミルウォーキーのウィスコンシンの医学大学の研究者は蛋白質、ボディの免疫反応の重要な役割を担う lymphotactin が急速に形を移すことができることが分りました --秒 10 回まで-- 2 つの全く無関係な構造間、ボディの防御に於いての一義的な役割とのそれぞれ。

国家科学院の進行で、 3 月 17 日出版される、発見は 60 年代に確立される生物化学の基本的な概念を変えます。 それはまた形式を、および Alzheimer 変更する、機能の他の蛋白質の検索パーキンソン、 ALS、狂牛病および多くの癌のような misfolded 蛋白質のヘルプアドレス病気を促すかもしれません。

「私達の発見がフォールディングのエニグマのより多くの質問を上げる間、私達は望みますこれらの破壊的威力のある病気の複雑なプロセスを学ぶために激化させた研究を生成することを」チームリーダーブライアン Volkman、 Ph.D を。、生物化学の助教授言います。

Volkman 先生のチームは三次元蛋白質の構造を解決するのに (NMR)機密性が高い核磁気共鳴の分光学を使用しています。 NMR 情報を分子の化学エンティティの番号そしてタイプで提供し、分子内の原子のペア間の間隔を構造のコンピューター生成 3D モデルを作り出すために測定できます。

それらは人間の lymphotactin、白血球を引き付け、作動するために免疫組織によって解放される規定する蛋白質が 2 つの個別の構造に自然にあること、そして新たに識別された形式に他のどの知られていた蛋白質に類似がないことを検出しました。 彼らはまた各形式に一義的な役割があること、血管の内壁に接続する 1 つおよび白血球をつかむために手を差し伸べる他を学びました。 これは 1 つの lymphotactin の構造からの他に変換がアクティブ化のために多分必要であることを、意味します先生に従って Volkman。

「蛋白質頻繁に」に彼が言う単一の構造と密接に関連している多重機能状態があります。 「未開地でしかし、私達は lymphotactin が等し位置付けられる 2 つを急速に」。代わる代わる変更する無関係な構造を採用するが、ことが分りました

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