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A descoberta Nova altera o conceito de longa data de estrutura fixa da proteína

Published on March 18, 2008 at 3:14 AM · No Comments

Os milhares de proteínas encontradas na natureza são simplesmente cordas dos ácidos aminados, montadas por genes, e os cientistas têm acreditado por muito tempo que se dobram automaticamente em excepcionalmente fixo, 3 formas dimensionais para despedir o motor da vida.

Na era da pesquisa genética, identificar aquelas formas e suas funções transformou-se um foco mundial da ciência biomedicável.

Agora, os pesquisadores na Faculdade Médica de Wisconsin em Milwaukee encontraram que uma proteína, o lymphotactin, que joga um papel vital na resposta imune do corpo, pode ràpida deslocar sua forma --até dez vezes um o segundo-- entre duas estruturas totalmente não relacionadas, cada um com um papel original em defender o corpo.

Sua descoberta, publicada nas Continuações da Academia das Ciências Nacional, O 17 de março, altera um conceito fundamental da bioquímica estabelecido nos anos 60. Pode igualmente inspirar a busca para outras proteínas com a capacidade para mudar o formulário, e doenças do endereço da ajuda de proteínas misfolded tais como Alzheimer, Parkinson, ALS, doença das vacas loucas e muitos cancros.

“Quando nossa descoberta levantar mais perguntas no enigma da dobradura de proteína, nós esperamos que gera a pesquisa intensificada para aprender os processos complexos destas doenças devastadores,” diz o líder da equipa Brian Volkman, Ph.D., professor adjunto da bioquímica.

A equipe do Dr. Volkman está usando a espectroscopia altamente sensível da ressonância magnética (NMR) nuclear para resolver estruturas tridimensionais da proteína. NMR fornece a informação no número e no tipo de entidades químicas em uma molécula, e pode medir distâncias entre pares de átomos dentro da molécula para produzir um modelo 3-D gerado por computador de sua estrutura.

Descobriram que o lymphotactin humano, uma proteína reguladora liberada pelo sistema imunitário para atrair e activar os glóbulos brancos, existem naturalmente em duas estruturas distintas, e que o formulário novo-identificado não tem nenhuma similaridade a nenhuma outra proteína conhecida. Igualmente aprenderam que cada formulário tem um papel original, um que anexa à parede interior do vaso sanguíneo, e o outro que alcança para fora para agarrar os glóbulos brancos. Isto significa que converter de uma estrutura do lymphotactin à outro é provavelmente essencial para sua activação, de acordo com o Dr. Volkman.

As “Proteínas têm frequentemente os estados funcionais múltiplos que são estreitamente relacionados a uma única estrutura” que diz. “Em seu estado natural contudo, nós encontramos que o lymphotactin adota dois igual-povoados mas as estruturas não relacionadas que mudam ràpida de um para o outro.”

http://www.mcw.edu/