Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Dansk | Nederlands | Bahasa | Русский | Svenska | Polski

Discovery ændrer mangeårige begrebet fast proteinstruktur

Published on March 19, 2008 at 2:14 AM · No Comments

De tusinder af proteiner, der findes i naturen er simpelthen strenge af aminosyrer, samlet af gener, og forskere har længe ment, at de automatisk folder sig ud i en unik fast, 3-dimensionelle figurer til brand motoren af ​​livet.

I en tid med genetisk forskning, er at identificere disse figurer og deres funktioner blevet en verdensomspændende fokus for biomedicinsk videnskab.

Nu har forskere ved Medical College of Wisconsin i Milwaukee fandt, at et protein, lymphotactin, som spiller en afgørende rolle i kroppens immunforsvar, hurtigt kan skifte sin form - op til ti gange i sekundet - mellem to helt uafhængige strukturer , hver med en unik rolle i forsvaret af kroppen.
Deres opdagelse, der blev offentliggjort i Proceedings of National Academy of Science, marts 17, ændrer et grundlæggende begreb biokemi etableret i 1960'erne. Det kan også inspirere søge efter andre proteiner med evnen til at ændre form, og hjælper adresse sygdomme fejlfoldede proteiner såsom Alzheimers, Parkinsons, ALS, kogalskab og mange kræftformer.

"Mens vores opdagelse rejser flere spørgsmål om proteinfoldning gåde, vi håber det genererer intensiveret forskning for at lære de komplekse processer af disse ødelæggende sygdomme," siger teamleder Brian Volkman, ph.d., lektor i biokemi.

Dr. Volkman team bruger meget følsom kernemagnetisk resonans (NMR) spektroskopi til at løse tre-dimensionelle proteinstrukturer. NMR giver information om antallet og typen af ​​kemiske enheder i et molekyle, og kan måle afstande mellem par af atomer i molekylet til at producere en computer-genererede 3-D model af dens struktur.